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细胞生物时学课件第8章

第八章 细胞骨架 第一节 微丝(MF) 第二节 微管(MT) 第三节 中间纤维(IF) 细胞骨架的概念 细胞骨架是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。 狭义的细胞骨架:是指细胞质骨架,它由微丝、微管和中间纤维构成。 广义的细胞骨架:则包括细胞核骨架、细胞质骨架、 细胞膜骨架和细胞外基质,这样就形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。 微丝主要分布在细胞质膜的内侧。 微管主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散。 中间纤维则分布在整个细胞中。 微丝确定细胞表面特征,使细胞能够运动和收缩。 微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。 第一节? 微丝(MF) 一、微丝成分 二、微丝的装配 三、微丝的动态性质 四、微丝特异性药物 五、微丝结合蛋白 六、微丝的功能 一、微丝成分 肌动蛋白(actin)是微丝的结构成分 ,呈哑铃形。 肌动蛋白有3种异构体即α、β和γ,其中4种α-肌动蛋白,分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有,β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。 肌动蛋白的单体称为G-actin,它们形成的多聚体称为F-actin。 微丝是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋,状如双线捻成的绳子。 二、微丝的装配 条件:ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+离子。 过程:2-3个actin聚集成一个核心(核化);ATP-actin分子向核心两端加合。微丝具有极性,ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的速度快5-10倍。 微丝的装配分三步进行,并且是三个连续的过程 :第一个过程是成核作用;第二个过程∶快速延长阶段;第三阶段∶稳定期。 三、微丝的动态性质 极性 G-actin单体具有极性, 装配时呈头尾相接, 故微丝具有极性,即正极与负极之别。体外实验表明,MF正极与负极都能生长,生长快的一端为正极(+),慢的一端为负极(-) 微丝的动态平衡 体内装配时,MF呈现出动态不稳定性,主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系 踏车现象 在一定条件下,当正极添加的G-肌动蛋白分子速率正好等 于负极解聚速率时, 微丝净长度没有改变, 这种现象称为肌 动蛋白踏车现象 四、微丝特异性药物 细胞松弛素B 是真菌分泌的生物碱。细胞松弛素B及其衍生物在细胞内同微丝的正端结合,阻断了肌动蛋白的进一步聚合。 鬼笔环肽 从一种毒性菇类中分离的剧毒生物碱,它同细胞松弛素的作用相反。 五、微丝结合蛋白 六、微丝的功能 1.肌肉收缩 2.形成应力纤维 3.形成微绒毛 4.胞质环流 5.细胞迁移 6.参与胞质分裂 肌肉收缩 肌肉由肌原纤维组成,肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组成 粗肌丝的主要成分是肌球蛋白,而细肌丝的主要成分是 肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。 (一) 肌球蛋白 (二)原肌球蛋白 (三)肌钙蛋白 (四)肌肉的收缩 (一)肌球蛋白(myosin) 肌球蛋白属于马达蛋白,是肌动蛋白纤维的分子发动机 肌球蛋白II是构成肌纤维的主要成分之一 ,参与肌丝滑动 肌球蛋白II的结构∶ 由2个重链和4个轻链组成,重链形成一个双股α螺旋,一半 呈杆状,另一半与轻链一起折叠成两个球形区域,位于分子 一端,球形的头部含有与肌动蛋白、ATP结合的位点,负责 产生力。 (二)原肌球蛋白 ( tropomyosin,Tm) 原肌球蛋白是由两条平行的多肽链扭成螺旋 ,每个原肌球蛋白首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合。 主要作用是遮蔽肌动蛋白单体上的活性区,抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合。 (三)肌钙蛋白 (troponin,Tn) 肌钙蛋白含三个亚基 肌钙蛋白C:特异地与钙结合 肌钙蛋白T:与原肌球蛋白有高度亲和力 肌钙蛋白I:抑制肌球蛋白与肌动蛋白的结合 (四)肌肉的收缩 1、肌纤维的结构 2、由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程: ·动作电位的产生 ·Ca2+的释放 ·原肌球蛋白位移 ·肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动 ·Ca2+的回收 微绒毛是一些动物细胞表面的指状突起。由几十个成束 平行排列的肌动蛋白纤维支持并定向。 细胞迁移的过程: 1、前端伸出突起 2、前端形成新的锚定位点 3、细胞依靠支点向前移动 4、后部锚定位点与基质脱离,细胞尾部向前移。 胞质环流是菌类、藻类和高等植物细胞中活跃的运动现象 是由肌动蛋白和肌球蛋白相互作用引起的,它对于细胞的 营养代谢具有重要作用。 胞质分裂主要是通 过肌动蛋白和肌球 蛋白形成的纤束, 这种纤维束形成的 收缩环收缩将细胞 切割开 。其收缩机 制是肌动蛋白和肌 球蛋白相对滑动

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