食品化学课件7酶.ppt

主要内容： 酶的化学本质和作用特点 酶的命名和分类 酶的作用机制 影响酶促反应速度的因素 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 酶促褐变的机理及其控制 食品加工中重要的酶 固定化酶 难点：酶的作用机制和酶促褐变的机理 第一节 概述 酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 新发现：RNA、DNA的催化作用 2.酶的组成 3.酶的作用特点 催化剂的共同点 量少高效； 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应速度。 酶的特性 高效催化，条件温和 高度专一 不稳定性 活性可调节 （一）酶促反应具有极高的效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 4.酶的命名和分类 习惯命名法 A.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 B.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。 C.两个原则结合起来命名，例如丙酮酸脱羧酶等。 D.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 系统命名法 1971年国际生化协会酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将酶分为六大类，分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示，再根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每个亚类可再分若干个亚-亚类，仍用1、2、3、……编号。故每一个酶的分类编号由用“．”隔开的四个数字组成。编号之前是酶学委员会的缩写EC。酶编号的前三个数字表明酶的特性：反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型，第四个数字则是酶在亚-亚类中的顺序号。 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为： 1、氧化还原酶类 即催化生物氧化还原反应的酶，如脱氢酶、氧化酶、过氧化物 酶、羟化酶以及加氧酶类。 2、转移酶类 催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶，如转甲基 酶、转氨基酶、已糖激酶、磷酸化酶等。 3、水解酶类 利用水使共价键分裂的酶，如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等。 4、裂解酶类 由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶，如脱羧酶、醛 缩酶和脱水酶等。 5、异构酶类 促进异构体相互转化的酶，如消旋酶、顺反异构酶等。如： 6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 6、合成酶类 促进两分子化合物互相结合，同时使ATP分子中的高能磷 酸键断裂的酶，如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。 5.酶的作用机制 酶之所以具有催化能力，主要在于它们具有一个所谓的“活性部位”。正是由于有这种结构才使之具备上述催化生物化学反应的功能。 又称“活性中心”。指由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域。 活性部位本质上是蛋白质多肽链上原本相距较远的一系列氨基酸残基经由折叠而形成的特定区域。在这个区域内，特定的、对于催化反应具有贡献的氨基酸残基的侧链基团的空间配置恰到好处，有助于酶与底物的结合，有助于底物的转变。 活性中心内的必需基团 第二节 影响酶活力的因素 温度的双重影响 （1）随着温度的增加，反应速 度也增加，直至最大速度为止。 （2）随温度升高而使酶逐步变 性，反应速度减小。 （2）米－曼氏方程式 中间产物 （3）Km与Vmax的意义 Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物 浓度。（ Km的单位为浓度单位） ② 是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲 合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s] 时的v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数表示） Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 （4）Ｋm值与Ｖmax值的测定 酶动力学的双倒数图线 竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ： 非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ： 6.激活剂对酶促反应的影响 激活剂 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等； 无机离子对酶的激活作用： （1）与酶分子肽链上的侧链基团相结合，稳定酶催 化作用所需的构象。 （2）作为底物与酶蛋白之间联系的桥梁。