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第二章 酶  第一节 概述 一、酶的发现 1833年——Payen和Persoz用酒精从麦芽糖水抽提物中沉淀出一对热不稳定物质，它可促进淀粉水解为可溶性糖，人们开始意识到生物细胞中可能存在类似于催化剂的物质。 1878年——Kühne首先用“enzyme”表示此类物质。 1897年——Buchner证明酵母提取液可将糖发酵为酒精，并且酶可以从酵母活细胞中分离出来，获得1911诺贝尔化学奖。 1926年——Sumner从刀豆中提取脲酶并获得结晶，第一次证明酶是具有催化活性的蛋白质，荣获1946年诺贝尔化学奖。 1930s —— Northrop等结晶了胃蛋白酶和胰岛素，并发现它们也是蛋白质; Haldane 发表《酶学》。 1982年——Cech和Altman各自独立地发现RNA具有生物催化功能，共获1989年诺贝尔化学奖。 * 酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。 二、酶的催化特性 1、催化效率高 酶促反应速度比非酶促反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013倍。 e.g. 过氧化氢酶每1min催化500万分子H2O2分解；而Fe3+每500min催化1分子H2O2分解。 2、高度专一性 酶对底物有严格选择性，一种酶只能作用一种物质或一类结构相似的物质发生一定的化学反应。 3、易失活（反应条件温和） 绝大多数酶是蛋白质，凡能使蛋白质变性的因素都能使酶丧失活性。温度、pH的轻微改变或抑制剂存在也可改变其活性。 4、催化活性可调控 酶在体内受多方面因素调控，不同的酶其调节方式也不同。调节方式有抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、激素控制等。 5、催化活性与辅助因子有关 结合酶类的催化活性与辅酶、辅基、金属离子有关，去除它们酶会失活。 三、酶的化学本质 绝大多数酶为蛋白质，这是因为： ①酶水解最终产物为氨基酸，酶能被蛋白水解酶水解失活； ②酶是具有空间结构的生物大分子，凡是能使蛋白质变性的因素都能使酶丧失活性。 ③酶为两性电解质，各自具有特定的等电点； ④酶具有不能透过半透膜等胶体性质； ⑤酶也有蛋白质所具有的显色反应。 第二节 酶的组成与结构特点 一、酶的组成 1、单纯酶类 分子中只含有蛋白质，水解产物为氨基酸。e.g. 脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶 。 2、结合酶类 除蛋白质组分（酶蛋白）外，还含有一些对热稳定的非蛋白质成份（辅因子）。两者单独存在均无活性，只有结合成完整的全酶才具催化活性。 即：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子。 酶蛋白决定反应的专一性；辅因子参与结合底物分子，催化底物反应，起转移电子、原子及功能基团的作用。 辅因子分类 按其与酶蛋白结合的程度分： 辅酶：与酶蛋白松弛结合；可用透析法去除。 辅基：与酶蛋白共价结合；不可透析去除。 * 有时把辅酶、辅基统称为辅酶。 按其化学成份分： 二、酶的结构 1、单体酶 仅有一个活性中心，一般由一条多肽链组成，分子量小于35Ku，种类少，多催化水解反应。e.g.溶菌酶、牛胰核糖核酸酶; 胰凝乳蛋白酶由3条肽链组成，链间通过二硫键构成一个共价整体，这类单体酶往往是由一条前体肽链经活化断裂而成。 2、寡聚酶 指由2个或多个相同或不同亚基组成的酶。亚基数多为偶数，如己糖激酶、谷氨酸脱氢酶；少数为奇数，如荧光素酶、嘌呤核苷磷酸化酶。每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的活性。许多寡聚酶为调节酶，对代谢过程起重要的调控作用。 3、多酶复合体 指由多种酶通过非共价键嵌合，催化连续反应的体系，分子量通常在几百万以上。如丙酮酸氧化脱羧酶复合体，含三个酶六个辅助因子；脂肪酸合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。 连续反应体系中前一反应的产物为后一反应的底物，高度有序，提高了酶的催效率。 第三节 酶的分类与命名 一、酶的分类 按酶化学组成：单纯酶、结合酶； 按酶蛋白分子特点：单体酶、寡聚酶、多酶复合体； 按酶存在状态：胞内酶、胞外酶 ； 胞内酶合成分泌后定位于细胞内发生作用，大多数的酶属于此类。 胞外酶在合成后分泌到细胞外发生作用，主要为水解酶类。 按酶催化的反应类型：（系统分类法） 1、氧化还原酶类（oxido-reductase） 催化氧化还原反应，涉及H和e-的转移。e.g.乳酸脱氢酶、乙醇脱氢酶、苹果酸脱氢酶。 AH2+B ←→ A+BH2 3、水解酶类（hydrolase ） 催化底物的加水分解或其逆反应。e.g.脂肪酶、蛋白酶、淀粉酶、核酸酶。 AB+H2O ←→ AOH+BH 5、异构酶类（isomerase） 催化同分异构体之间相互转变。e.g. 磷酸丙糖异构酶、磷酸甘油酸变位酶、6-磷酸葡萄糖异构酶。 A