生物化学第理一章蛋白质.ppt

第一章蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 一：蛋白质概述 二：氨基酸 三：肽与肽键 四：蛋白质的分子结构 五：蛋白质的分子结构与功能关系 六：蛋白质的重要性质 七：蛋白质的分类 “生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断地自我更新”。 恩格斯《反杜林论》(1878年) ∴蛋白体≈核酸＋Pr （结合蛋白质:核蛋白） 二.蛋白质的分子组成 元素组成： 2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量为16%。 3、定氮法测定蛋白质含量： 蛋白质含量＝6.25×样品含氮量 凯氏定氮法 实验原理：蛋白质是含氮的化合物。食品与浓硫酸和催化剂共同加热消化，使蛋白质分解，产生的氨与硫酸结合生成硫酸铵，留在消化液中，然后加碱蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后，再用盐酸标准溶液滴定，根据酸的消耗量来乘以蛋白质换算系数，即得蛋白质含量。 三、蛋白质的基本结构单位──氨基酸 蛋白质水解 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解. 完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种氨基酸被称为基本氨基酸。 20种氨基酸 (一)、氨基酸的结构 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。 (二)氨基酸的分类 (三)氨基酸的性质 1.一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 2 氨基酸的解离性质和等电点 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 氨基酸的等电点（isoelectric point, pI） 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 3,氨基酸的化学性质 1 水合茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，变成醛, 最后，水合茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生成蓝紫色物质。（λmax=570nm） 反应特点 A.为α- NH2的反应 B.在常温，中性条件，甲醛与α- NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放氢离子。 应用：氨基酸定量分析—甲醛滴定法（间接滴定） A.与甲醛反应，NaOH滴定, 终点在9左右，可用酚酞作指示剂。 B.释放一个氢离子，相当于一个游离氨基（摩尔比1：1） C.简单快速，一般用于测定蛋白质的水解速度。 3.与2,4一二硝基氟苯(DNFB) 反应（sanger反应） 反应特点 A.