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第一节 概 述 二、蛋白质在生命中的重要性 将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量 由于大多数蛋白质的含氮量接近于16% 第二节 氨基酸化学 一、氨基酸的结构与分类 二 、氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 苯丙氨酸的?max=257nm,?257=2.0×102 酪氨酸的?max=275nm,?275=1.4×103 色氨酸的?max=280nm,?280=5.6×103 2.氨基酸的离解性质 在结晶形态或在水溶液中——离解成两性离子。 氨基以质子化(-NH3+) 形式存在,羧基以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之发生变化 3. 氨基酸的等电点(isoelectric point) 反应特点 A. 为α- 氨基的反应 B. 甲醛与α- 氨基很快反应,生成羟甲基衍生物,释放氢离子。 应用:氨基酸定量分析—甲醛滴定法(间接滴定) A.与甲醛反应,滴定终点在9左右,可用酚酞作指示剂。 B.释放一个氢离子,相当于一个氨基(摩尔比1:1) C. 简单快速,一般用于测定蛋白质的水解速度。 反应特点 A.为α- NH2的反应 B.氨基酸α- NH2的一个H原子可被烃基取代(卤代烃) C.弱碱性条件下,与DNFB发生芳环取代,生成二硝基苯氨基酸 应用:鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸 1、肽键 氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序 多肽链的一端含有一个游离的?-氨基,称为氨基端或N-端; 另一端含有一个游离的?-羧基,称为羧基端或C-端。 氨基酸顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为: Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 3.天然存在的重要多肽 二、蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 血红蛋白结构关系图 本章小节 蛋白质的组成(元素组成、化学组成) 二十种氨基酸的结构、分类及名称 氨基酸的重要理化性质:两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应、与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应 蛋白质的一级结构:肽、肽键、活性多肽 蛋白质的空间结构:二级结构单元( ?-螺旋、?-折叠、 ?-转角、自由回转)、三级与四级结构(超二级结构、结构域、亚基)及结构与功能的关系 蛋白质的性质:大分子性质、两性解离(等电点、电泳)、胶体性质、蛋白质沉淀、蛋白质变性、颜色反应 蛋白质的分类:按外形及组成分类 名词解释: 1.双缩脲反应: 双缩脲与碱性硫酸铜作用,生成红紫色络合物 含有两个或两个以上肽键的化合物,能发生同样的反应 肽键的反应,肽键越多颜色越深 受蛋白质特异性影响小 蛋白质定量测定;测定蛋白质水解程度 六、蛋白质的颜色反应 2.米伦氏反应 酪氨酸的显色反应(酚羟基反应) 米伦试剂为硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物 白色沉淀,加热后变成红色 3.乙醛酸反应 色氨酸的反应(吲哚环的反应) 加入HCOCOOH,将浓硫酸沿管壁缓慢加入,不使相混,在液面交界处,即有紫色环形成 4.坂口反应 精氨酸的反应(胍基的反应) 在碱性溶液中与次氯酸盐(次溴酸盐)和α-萘酚作用产生红色的产物。 5.福林试剂反应 酪氨酸、色氨酸的反应(还原反应)——蓝色 福林试剂:磷钼酸-磷钨酸 第六节 蛋白质的分类 一. 依据蛋白质的外形分类 1.球状蛋白质(globular protein) ——球形或椭圆形,溶解性较好,能形成结晶,大多数蛋白质属于这一类。 2.纤维状蛋白质(fibrous protein) ——纤维或细棒。可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。 1.简单蛋白(simple protein) : ——又称为单纯蛋白质;这类蛋白质只含由?-氨基酸组成的肽链。 分为:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白 2.结合蛋白(conjugated protein): ——由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成 (1)色蛋白:由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 (2)糖蛋白:由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 (3)脂蛋白:由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清?-,
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