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《医学生物化学》课程作业评讲(1 )
1 、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25 ,这一数值是如何得来的。
答:在研究植物的营养、代谢作用以及生长发育等生命活动时,往往需要测定样品中的蛋白质含量,测定蛋白质的方法有许多,不同的测定方法。克氏定氮法是测定蛋白质含量的经典方法。
蛋白质是含氮有机物,自然界中的蛋白质含氮比较稳定(颇为相近),平均含氮量约为16% 左右,即100g 蛋白质平均含氮16g 。动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质,其它含氮物质极少。因此在测定生物样品的蛋白质含量时,可先测定样品中的含氮量,就能可换算成蛋白质含量。由于蛋白质的平均含氮量为16% ,即每克氮相当于6.25 (100÷16 )g 蛋白质,可以通过下列公式计算出样品中的蛋白质含量。
每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25 。
2 、简述蛋白质的结构与功能的关系
答:(1 )一级结构相似其功能也相似。(如催产素与抗利尿激素都是环八肽,其中只有2 个氨基不同。因此催产素兼有抗利尿激素作用,而抗利尿激素也兼有催产素作用。)
(2 )不同结构具有不同功能。各种蛋白质的特定功能是由其特殊的结构所决定的(如肠腔中的胰淀粉酶和胰蛋白酶分别水解相对应的淀粉和蛋白质,而彼此不能更换。这是由于组成酶的分子结构不同所致。)
(3 )一级结构的改变可引起蛋白质功能发生改变。(如镰刀状红细胞性贫血患者的血红蛋白其a- 链与正常人的分子组成相同,所不同的是b- 链N 端第6 位正常人为谷氨酸,而上述贫血病人为缬氨酸,只是因为改变了一个氨基酸,造成红细胞带氧能力下降,易溶血。)
空间结构与功能关系:如变构酶就是在变构剂的影响下改变了酶的空间构象而影响酶的活性。这表明空间结构的改变可改变功能。
3 、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。
答:由于蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物,因此,其部分化学性质与氨基酸相似,所以蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法都是反应蛋白质的理化特性的方法。
电泳的原理:利用蛋白质所带电荷性质和数量不同, 分子量不同, 即它们在同一电场中移动的速率不同。
透析法的原理:蛋白质交替的颗粒很大, 不能透过半透膜, 所以实验室选用孔径不同的各种半透膜来分离蛋白质。
超速离心法的原理:不同蛋白质分子量大小不同,分子形状不同,在一定的离心力场的作用下沉降速度不同。
盐析法的原理:高浓度的中性盐可以沉淀水溶液中的蛋白质。
4 、简述Watson-Crick DNA 双螺旋结构模型要点。
答:DNA 的空间结构模型是在1953 年由Watson 和Crick 两个人提出的。建立DNA 空间结构模型的依据主要有两方面:一是由Chargaff 发现的DNA 中碱基的等价性,提示A=T 、G≡C 间碱基互补的可能性;二是DNA 纤维的X- 射线衍射分析资料,提示了双螺旋结构的可能性。
DNA 是由两条反向直线型多核苷酸组成的双螺旋分子。单链多核苷酸中两个核苷酸之间的唯一连键是3 ′,5 ′- 磷酸二酯键。按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm ,碱基堆积距离为0.34nm ,两核酸之间的夹角是36 °,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T ,G≡C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。
《医学生物化学》课程平时作业评讲(2 )
1 .简述糖在体内分解代谢的途径。
答:以糖原(葡萄糖单位)和葡萄糖为原料,糖在体内的分解代谢主要包括糖的无氧分解和糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径等三种方式。
(1 )在却氧的情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称为无氧分解。
(2 )糖在有氧的条件下彻底氧化成为水和二氧化碳并产生大量能量的过程称为有氧氧化,有氧氧化是糖氧化的主要方式,体内绝大多数细胞都要通过此途径获得能量,
(3 )糖的有氧氧化和糖的酵解是体内许多组织糖分解代谢的主要途径,此外,肝脏脂肪组织泌乳期乳腺、肾上腺皮质等尚有磷酸戊糖途径。磷酸戊糖途径,在胞液中进行,是体内用葡萄糖生成5- 磷酸核糖的唯一途经。
2 .简述糖的有氧氧化和三羧酸循环的生理意义。
答:(一)糖的有氧氧化生理意义:
(1) 为机体的生理活动提供能量,由葡萄糖在有氧氧化过程中ATP 生成和消耗的总结。1mol 的葡萄糖在彻底氧化成水和二氧化碳时,可生成38mol 或36molATP ,由此可见糖在有氧条件下彻底氧化释放的
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