2013-2-21--第一章木蛋白质化学.ppt

第一章 蛋白质化学 ●蛋白质概论 ●蛋白质的分子组成 ●蛋白质的分子结构 ●蛋白质的理化性质 ●蛋白质的分类及分离纯化 第一节 蛋白质概论 6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。 7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。（如组蛋白、阻遏蛋白及转录因子等） 8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。 第二节 蛋白质的分子组成 ●蛋白质分子中主要的元素组成是：C、H、O、N、S等。其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。 一、氨基酸(amino acid) ●组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。除脯氨酸外，均为α-氨基酸。 （一）氨基酸的分类： ● 根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸——Glu，Asp，侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys，侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为： ●极性氨基酸：Ser，Thr, Asn，Gln， Tyr，Cys； ●非极性氨基酸：Gly，Ala，Val， Leu，Ile，Phe，Met，Pro，Trp 。 （二）氨基酸的理化性质： 1、一般物理性质 ● α-氨基酸均为白色（无色）晶体； ● α-氨基酸熔点极高（200℃以上）； ● 不同氨基酸其味道有所不同，有的味 甜（Trp），有的苦，有的无味，谷氨 酸单钠盐有鲜味，是味精的主要成分； ● 水中溶解度差别较大（极性和非极 性）， 能溶解于稀酸或稀碱中，但不溶于有机溶剂。 2、紫外吸收性质： ●组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。 ●可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。 3、两性解离及等电点： ●氨基酸分子是一种两性电解质。 ●通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。 ●当氨基酸分子带有相等正、负电荷时，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 ●pH pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极 移动。 ●pH = pI时，氨基酸净电荷为零，在电场中不移动。 ●pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-NH3+，向负极 移动。 4、茚三酮反应： ● α-氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。可利用此性质测定氨基酸的含量。 二、肽(peptide) （一）肽键与肽链： ●蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。 ●多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 ●多肽链具有方向性，头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。 ●凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。 （二）生物活性肽： ●生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。 1. 谷胱甘肽（GSH）： ●全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。 GSH含有活泼的巯基，很容易氧化，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。 谷胱甘肽的生理功用： ●解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； ●参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； ●保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； ●维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 2. 多肽类激素： ●种类较多，生理功能各异。主要见于下丘脑及垂体分泌的激素。 ◆毒肽 鬼笔环肽（环状七肽 ）、α-鹅膏蕈碱 （双环结构的八肽 ）。 全世界每年有成百上千人由于吃毒蘑菇而身亡 第三节 蛋白质的分子结构 ●蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物