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第三章 酶 复习与回忆 1.核酸的基本组成单位是什么？ 2.DNA中碱基是如何配对的？ 3.tRNA的二级结构和三级结构是什么型？ 第一节 酶的概述 一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能力称为酶的失活。 二、酶催化作用的特点 （一） 酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 （二）酶的高度专一性 酶在催化底物进行反应时，对底物的结构有一定的要求。这种酶对底物的选择性称为酶的专一性。 淀粉酶只能催化淀粉的水解，蛋白酶只能催化蛋白质的水解。 （三）酶活性的不稳定性 酶的本质是蛋白质，引起蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等均能影响酶的活性。 第二节 酶的结构与功能 一、酶的分子组成 （一）单纯酶： 仅由蛋白质部分组成 如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、溶菌酶等。 （二）结合酶（全酶） 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度） 结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。 二、酶的活性中心与必需基团 1. 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。 2. 酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 三、酶原及酶原激活 酶原 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。 酶原的激活 在一定条件下，由酶原向活性酶转化的过程。 酶原激活的生理意义: 抵制机体的自消化作用； 保证酶的定位作用； 保证体内代谢正常进行； 可视为酶的储存形式。在需要时，酶原转变成活性酶，发挥其催化功能。 四、同工酶 同工酶:可催化相同化学反应的一组酶称同工酶。但这些酶蛋白的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同。 举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的五种类型 (LDH1～ LDH5) LDH的生理及临床意义 ①在代谢调节过程中起着重要的作用； ②可解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； ③其酶谱的改变有助于对疾病的诊断； ④可作为遗传标志，用于遗传分析研究中 第三节 影响酶促反应速度的因素 研究某一因素对酶促反应速度的影响时，要保证其他因素不变并处于最佳状态，并以酶促反应开始时的速度即初速度为准。影响酶促反应速度的因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。 一、酶浓度 当[S]＞＞[E]，几乎所有的酶均被S饱和→[ES]的情况下 则有： v∝[E] 关系式为： v = K2 [Et] 二、底物浓度 在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物浓度［S］对酶促反应速度V的影响作用呈矩形双曲线。 三、温度的影响 双重影响 低温状态下，温度升高，体系能量增高，酶促速度也升高； ∵酶的本质是蛋白质，体系温度过高，可使酶空间结构发生变化，导致变性，从而酶促速度降低。 最适温度 ——酶促活性达最大时的环境温度。（37℃） 低温可降低酶活性，但保护酶分子结构。如：低温保鲜及冬眠。 四、pH的影响 最适pH 酶促催化活性最大时的环境pH。各种酶均有其各自的pH最适 注：最适pH不一定是pI 五、激活剂的影响 激活剂(activator，A) 使酶由无活性变为有活性或由低活性变为高活性的物质。 必需激活剂——A不存在时，酶无活性。 如：金属离子可与E、ES结合，使酶激活； 非必需激活剂——无A时酶也具有低活性，A可提高酶的催化活性。 如：Cl-是淀粉酶的非必需激活剂 六、抑制剂 不可逆抑制作用 （一）不可逆性抑制 概念 抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 举例 有机磷化合物 ?? 使羟基酶失活 解毒物质————解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 使巯基酶失活 解毒物质 ———— 二巯基丙醇(BAL) （二）可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与E或ES复合物可逆结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 1.竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，竞争酶的活性中心；酶促反应速度降低。 抑制程度取决于： 抑制剂、底物与酶的相对亲和力 抑制剂和底物的浓度 2.非竞争性抑制 抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系 抑制程度只取决于抑制剂的浓度 第四节 酶与医学的关系 一、酶与疾病的发生 临床上许多疾病的发病机制直接的或间接的与酶的异常或酶活性受到