第二章消弹化生理.pptVIP

第二章．消化生理 第1 节 消化液和消化酶 第2节 虾类及甲壳动物消化酶研究的现状 第3节 国内外关于水产动物消化酶研究的概况 第1 节 消化液和消化酶 一．消化液的分泌 消化液主要来源于消化腺，少部分来源于细胞内酶，主要成分为酶和电解质。酶是一种特殊蛋白，具有高度专一性，易失活，其分泌合成与内质网密切相关。分泌的过程包括原料的吸取、分泌物的形成与贮存和分泌物的排出等步骤。 游离AA，通过血液进入细胞，在内质网的核糖核蛋白上合成蛋白质，所形成的蛋白质进入内质网，形成芽泡，出来聚在高尔基区溶成囊泡形成高尔基体，在高尔基体内蛋白质浓缩形成酶原，移动到膜旁，与膜融合，向细胞外释放。即原料来源于血液，在内质网上形成，酶原被激活后开始具有活性。 二．胃液和胃蛋白酶 胃液的主要成分为HCL、胃蛋白酶原和黏液，HCL由壁细胞分泌，杀菌并为胃蛋白酶提供酸性环境，黏液保护胃壁并润滑食物。胃蛋白酶是所有脊椎动物胃液中存在的蛋白酶，是参与饵料消化的最初的酶，一般其活性最适pH为2-3，作为基质由于蛋白质的种类、性质和温度而有所变动。pH在6时引起变性，pH在1以下时也不失掉活性。鱼类胃蛋白酶原比其他高等脊椎动物的胃蛋白酶原有较高的胃酸度，只是活化点不同。鱼胃的蛋白酶比猪的胃蛋白酶对碱性稳定。鱼胃的pH非常不稳定，而且碱性十二指肠液能逆流入胃，再加上饮水时pH变动很大，海水也能进入胃，等等，综合考虑这些情况，对碱性的稳定性大是有意义的。 同样的胃蛋白酶，温水性鱼和冷水性鱼的最适温度也有差别。鱼的胃蛋白酶比哺乳动物的胃蛋白酶对热不稳定，如金枪鱼，pH2时56度加热5分钟，50%无活性，猪63度加热5分钟，50%无活性，可以认为，这样的差别是向温血进化的结果，以便达到使酶保持耐热性，可看作是对高温的适应。 胃蛋白酶原由主细胞分泌，分子量约为42000，等电点为3.7，在pH7-9的稀碱性溶液中比较稳定，在pH5以下能自动地活化，活化的最适pH为2。胃蛋白酶原的抑制因子是多分子的多肽。 蛋白酶的分类如下： 蛋白酶——胃蛋白酶，胰蛋白酶，组织蛋白酶 肽酶——羧肽酶，氨肽酶，二肽酶 或蛋白酶 肽链内断酶（=蛋白酶） 肽链端解酶（=肽酶） 蛋白酶和肽酶的区别很明显，蛋白酶只对天然蛋白起作用，可将蛋白质分解至多肽，而肽酶对天然蛋白质不起作用，对二肽和多肽起作用。胃蛋白酶应列入肽链内断酶。 胃蛋白酶的分解过程为：蛋白质—可溶性球蛋白—酸性 月扁—一级 月示—二级月示—蛋白胨，一般软骨鱼类胃内有胃蛋白酶，其最适pH =2，有胃硬骨鱼类几乎所有的鱼都有胃蛋白酶，其最适pH 在2-3。，但有例外（如鲻鱼）。某些鱼类的胃里还有其它蛋白酶，但因为pH太低，因而几乎无消化作用。 三．肝脏 肝脏的酶有两种意义，一种是和消化酶有关，即消化酶分泌至胆汁中，这是和在肠内消化是否有关的问题；另一种是作为中间代谢器官的肝脏贮藏什么样的酶，怎么进行物质代谢的问题。前者叫作肝脏的消化酶，后者叫作肝脏酶。 由于肝脏的消化酶和胰脏的消化酶混合存在，所以往往较复杂，资料也不完全，在肝脏抽出液中检出的酶是真正的消化酶还是在肝细胞中起作用的中间代谢性肝脏酶，尚未判明。 四．胰液和胰消化酶 1．蛋白酶：在蛋白酶中经过充分研究的有胰蛋白酶。高等动物胰蛋白酶的分子量为7000-23800，等电点在pH 10.1-11.0，在组织中以胰蛋白酶原的形式存在，可被肠致活酶激活，并有自身的催化作用，最适pH为7-8，能水解有精氨酸或赖氨酸的羧基所结成的肽键。胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）是类似于胰蛋白酶的肽链内断酶，以酶原形式分泌，经胰蛋白酶激活，能水解由带苯环或碳链较长的氨基酸的羧基所结成的肽键，最适pH为8-9。羧基肽酶是肽链端解酶的一种，从肽链的羧基末端将肽键水解。羧基肽酶A的分子量是34000，等电点5.7-6.0，含Zn原子。弹性蛋白酶专门水解弹性蛋白中的肽键。在大多数软骨、硬骨鱼类中都有此酶。 2．脂酶：胰脏的脂酶，也叫胰脂酶。哺乳类脂酶的等电点在5.2，分子量不明，最适pH8-9，可将甘油三酯分解为甘油和脂肪酸。这种分解是分阶段进行的，摄取的脂肪只有1/3左右完全水解为甘油和脂肪酸。角鲨和鲤鱼的甘油和脂肪酸，可被Mgcl2活化。致密型胰脏比弥散型胰脏分泌的多。 3．糖酶：主要是淀粉酶，麦芽糖酶。淀粉酶一经分泌即有活性，不需激活，在硬骨鱼类和软骨鱼类的胰脏中均有淀粉酶的存在。草食性鱼类的活性高于杂食性鱼类高于肉食性鱼。淀粉经淀粉酶和体内酸的作用最终分解为麦芽糖。 取食昆虫和甲壳类的鱼胰液中还有壳多糖酶，如银鲛，最适pH为8-10，但有胃海水鱼胃中活性高，最适pH为2.5-3.6。 五 肠液 1．调节消化腺的分泌和消化道的运动 靶器官包括食道、胃括约肌、胃腺