酶和维到生素1.ppt

每一种生物生命过程必须。;第三章酶与维生素(P70);一.酶的概念 二.酶的发展简史 三.酶的分类 四.酶的命名 ; 一.酶的概念： 生物活细胞产生的、具有催化能力的以蛋白质为主要成分的生物催化剂（Biocatalysts ）。 二.酶的研究简史 ⒈酶的发现与提出 1878年 巴斯德 发酵是酵母细胞生命活动的结果, 出现酶的名称　 1897年，Buchner兄弟 不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 ⒉1913年,Michaelis和Menten提出了酶促动力学基本原理—米氏学说。 ⒊1926年，Sumner 刀豆种子脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 ⒋1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用——ribozyme（核酶）。 ;;A·X + B →A +B·X;“3 ”水解酶类 （hydrolases）;C—C键; 催化各种同分异构体的相互转化。;A + B + ATP + H-O-H→A ? B + ADP +Pi ;乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27;⑵按酶化学组成分类 　简单蛋白酶和结合蛋白酶 ⑶按酶结构特点分类 　单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶;1.习惯命名法 1）根据催化底物命名（蛋白酶；淀粉酶） 2）根据催化反应的性质命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 3）结合上述两个原则命名（琥珀酸脱氢酶） 4）在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。;2.国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）; ;1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应;1）高效性; H2O2 H2O+O2 活化能：无催化剂（75.5KJ/mol) 液态钯（ 48.9KJ/mol) 过氧化氢酶（8.4KJ/mol) 蔗糖 果糖+葡萄糖 活化能：无催化剂（1339.8KJ/mol) H+（酸）（104.7KJ/mol) 蔗糖酶（ 39.4KJ/mol) ;②提高反应速度10７ –101３倍（非酶催化剂）或108 –1020倍（非催化反应）。;①概念：;　　;Ⅰ. 结构专一性;B .相对专一性(Relative Specificity);R;底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中一种。; 一般在常温、常压和接近中性的酸碱度（ pH 5-8 ）水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。;５）酶活力可调节控制;一.酶的化学本质 1.大多数酶是蛋白质;⑴单纯酶（simple enzyme)：氨基酸。蛋白质结构决定活性。;①金属离子为辅助因子;;1.单体酶：最高结构为三级结构。 2.寡聚酶：最高结构为四级结构。 3.多酶复合物（multienzyme system）： 功能相关，不同种类的酶非共价彼此聚合形成的复合物。多酶体系。; 代谢反应（链式） EAB EBC ECD EDE EEF EFG EGH EHP A B C D E F G H P;主要结构化的多酶复合体;;2.主要特征 (1)相对酶整个体积，活性部位占据空间很小； (2)位于酶分子特定空间结构区域 ——分子表面的一部分区域 （常位于酶蛋白两个结构域或亚基之间裂隙，或蛋白质分子表面凹槽）；;(3)组成：一条或几条多肽链上空间位置比较靠近的氨基酸残基或其基团。;一些酶活性中心的氨基酸残基;His57;催化三联体; serine protease;; ;多肽链; 酶降低化学反应所需的活化能，使活化分子数增多，加快反应速度。;;酶与底物结合特点： 1）底物只与酶的活性中心结合； 2）可逆、非共价的结合； 3）酶与底物通过一种模式进行结合。;1890， Fischer，酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。;S;酶活性中心结构是柔性的，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，底物分子诱导酶蛋白构象发生有利于与底物结合的变化，使反应所需催化基团和结合基团正确排列和定向，转入有效的作用位置，使酶与底物完全吻合，契合形成中间产物酶－底物复合物。;A;+;3)酸-碱催化; 广义酸基团 广义碱基团