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※基础研究 食品科学 2009, Vol. 30, No. 11 17
羟基自由基氧化体系对乳清蛋白、β-乳球
蛋白化学结构的影响
孙 妍,孔保华 * ,刘 骞
(东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030)
摘 要:本实验主要研究乳清蛋白(WPI)和 β-乳球蛋白( β-Lg)经过FeCl3/ 抗坏血酸(AsA)/H2O2 产生的羟基自由基氧化
系统氧化后化学结构产生的变化。两种蛋白分别经过 0.1mmol/L 或者 1mmol/L FeCl3 氧化 1、5 和 12h 后,总巯基、
游离氨都下降,而羰基、二聚酪氨酸和疏水性都呈增加的趋势。低 Fe3+ 浓度氧化 1h,WPI 巯基含量降低 38.5% ,
β-Lg 降低 11.6%;而游离氨分别降低20.68% 和 0.64% 。高Fe3+ 浓度氧化 5h ,WPI 羰基增加 32.4% , β-Lg 增加
8.4% ;二聚酪氨酸分别增加 132.4% 和 28% ;疏水值增加 161.1% 和 0.7% 。高Fe3+ 浓度带来的氧化效果要比低 Fe3+
浓度明显(p <0.05) 。这说明,氧化改变了蛋白的化学结构,氧化程度取决于浓度Fe3+ 的浓度,且 β- 乳球蛋白比
乳清蛋白有更好的稳定性。
关键词:蛋白氧化;乳清蛋白; β- 乳球蛋白;羟基自由基;化学结构
Effect of Hydroxyl Radical Oxidation System on Alterations of Chemical Structure of Whey Protein Isolate and
β-lactoglobulin
SUN Yan,KONG Bao-hua* ,LIU Qian
(College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin 150030, China)
Abstract :The main objective of this study was to investigate the alterations on chemical structure of whey protein isolate (WPI)
and β-lactoglobulin ( β-Lg) subjected to the hydroxyl radical oxidation systems induced by 0.1 or 1 mmol/L ferric chloride-0.1 mmol/L
ascorbic acid-1 mmol/L hydrogen peroxide system. The contents of total sulfhydryl groups and free amines in both proteins
decreased when exposed to the above two hydroxyl radical oxidation systems for 1, 5, and 12 h, while the contents of carbonyl and
bityrosine as well as the hydrophobicity increased. The contents of sulfhydryl groups in oxidized WPI and β-Lg decreased by
38.5% and 11.6%, repectively. after 1 h oxidation at low ferric chloride concentration, while the decreases
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