课件:食品化学蛋白质.pptVIP

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课件:食品化学蛋白质.ppt

第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 1、氨基酸的一般性质 (7)氨基酸的光学性质 芳香族氨基酸Trp、Tyr和Phe在紫外区(250~300nm)吸收光。此外, Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光 第二节 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids 2、氨基酸的化学反应性 与茚三酮反应 与邻苯二甲醛反应 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 1、蛋白质的一级结构(Primary Structure) 指氨基酸通过共价键(肽键)连接而成的线性序列(Linear Sequence) 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 1、蛋白质的一级结构(Primary Structure) 肽键不同于C-N单键和C=N双键; 肽键具有部分单键性质同时又有双键性质; 肽键不能自由旋转; 肽单位平面有一定的键长和键角。 肽单位是刚性平面结构; 肽单位结构特征 氨基酸残基周期性的(有规则的)空间排列。主要包括螺旋结 构和伸展片状结构。 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 2、蛋白质的二级结构( Secondary Structure) (1)螺旋结构 ? -螺旋(主要的,最稳定的); 310-螺旋; π-螺旋 氢键 氢键 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 2、蛋白质的二级结构( Secondary Structure) (2)β折叠结构 一种锯齿形结构。它比?螺旋较为伸展 稳定性:β-折叠片>?-螺旋 β-折叠片~高变性温度 加热和冷却 × ?-螺旋 β-折叠 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 3、蛋白质的三级结构( Tertiary Structure) 二级结构进一步折叠成紧密的三维结构(多肽链的空间排列) 肌红蛋白 亲水性——蛋白质-水界面;疏水性——内部 β-乳球蛋白 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 4、蛋白质的四级结构( Quaternary Structure) 是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列,以二聚体、 三聚体、四聚体等形式存在。 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 第三节 蛋白质的结构 Structure of Protein 5、稳定蛋白质结构的作用力 蛋白质结构稳定 疏水相互作用 范德华力 二硫键 氢键 空间相互作用 静电相互作用 金属离子 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 1、蛋白质变性的概念 由于外界因素的作用,使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化,从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化,不包括一级结构上肽键的断裂。 物理性质的改变 凝集、沉淀 流动双折射 粘度增加 旋光值改变 紫外、荧光光谱发生变化 化学性质的改变 酶水解速度增加 分子内部基团暴露 生物性能的改变 抗原性改变 生物功能丧失 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 2、蛋白质变性现象 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 3、影响蛋白质变性的因素 物理因素 (1)热 在加热条件下,肽键产生强烈的热振荡,导致维持蛋白质空间 结构的次级键破坏,天然构象解体。 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 3、影响蛋白质变性的因素 物理因素 (2)静水压 压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。 加压25℃ 100~1200MPa 外压消失 高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的必须氨基酸的风味,也不会导致有毒化合物的形成。 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 3、影响蛋白质变性的因素 物理因素 (3)剪切 由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。 (4)辐照 芳香族氨基酸残基吸收紫外线 若能量高,能打断二硫键,导致构象变化 第四节 蛋白质的变性 Protein Denaturation 3、影响蛋白质变性的因素 化学因素 (1)pH 极端pH值时,蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用,促使蛋白质分子的构象发生变化。 (2)有机溶质 尿素和盐酸胍(GuHCl) 尿素和盐酸胍优先和

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