血浆蛋白质及其临床意义.doc

PAGE PAGE 1 血浆蛋白质及其临床意义 （一）前清蛋白 前清蛋白（prealbumin,PA）分子量54kD，由肝细胞合成，在电泳中显示在清蛋白前方，其半寿期约12小时。PA的生理功能是作为组织修补材料和运载蛋白，可结合大约10％的T4和T3，还具有运载维生素A的作用。 临床意义：①作为营养不良的指标。②作为肝功能不全的指标，具有较高的敏感性。③在急性炎症、恶性肿瘤、创伤等任何急需合成蛋白质的情况下，血清PA均迅速下降，是负性急性时相反应蛋白。 （二）清蛋白 清蛋白（albumin，ALB）由肝实质细胞合成，在血浆中其半寿期约15～19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的57%～68%。 1.性质为含580个氨基酸残基的单链多肽，分子量为66.3kD，分子中含17个二硫键，不含糖。在体液pH7.4的环境中，清蛋白为负离子，每分子可以带有200个以上负电荷。 2.生理功能 （1）血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质可以通过与清蛋白的结合而被运输。具有活性的激素或药物等与清蛋白结合时，可不表现活性；因其结合具有可逆性，当清蛋白含量变化或血液pH等因素变化时，这些激素和药物的游离型含量也随之变化，使其生理活性增强或减弱。 （2）维持血浆胶体渗透压：当某种原因引起血浆清蛋白丢失或浓度过低时，可引起水肿、腹水等症状。 （3）具有缓冲酸碱的能力。 （4）重要的营养蛋白。 3.临床意义 （1）低清蛋白血症常见于以下疾病： 　　1）清蛋白合成不足：①常见于急性或慢性肝脏疾病；蛋白质营养不良或吸收不良。 　　2）清蛋白丢失：①肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病、系统性红斑狼疮等；②肠道炎症性疾病时，可因粘膜炎症坏死等使胃肠道蛋白质丢失；③在烧伤及渗出性皮炎，可从皮肤丧失大量蛋白质。 　　3）清蛋白分解代谢增加：由组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）引起。 　　4）清蛋白的分布异常：如门静脉高压时大量蛋白质尤其是清蛋白从血管内渗漏入腹腔。 5）无清蛋白血症：是极少见的遗传性缺陷。 （2）血浆清蛋白增高：较少见，在严重失水时发生，对监测血浓缩有意义。 （3）由清蛋白含量估计其配体的存在形式和作用：在血浆清蛋白浓度明显下降的情况下，内源性激素和外源性药物等，与清蛋白的结合部分减少，而游离部分相对增加，因而活性增强。 （4）作为个体营养状态的评价指标：血浆清蛋白浓度受饮食中蛋白质摄入量影响，是群体调查时常用的指标。 （5）清蛋白的遗传性变异：有20多种以上遗传变异。 （三）α1-抗胰蛋白酶 α1-抗胰蛋白酶（α1-antitrypsin,α1AT或AAT）分子量为51kD，pI值4.8，含糖10%～12%；在醋酸纤维素薄膜电泳中位于α1区带，是这一区带的主要组分。 生理功能：是蛋白酶的抑制物，占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右。AAT的抑制作用有明显的pH依赖性，最大活力处于中性和弱碱性，当pH4.5时活性基本丧失。 AAT具有多种遗传表型，迄今已分离鉴定的有33种AAT等位基因，其中最多见的是PiMM型，占人群的95%以上；另外还有两种蛋白称为Z型和S型，可表现为以下遗传分型：PiZZ、PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS。以MM型的蛋白酶抑制能力作为100%，ZZ型的相对活力仅为15%、SS为60%、MZ为57%、MS为80%，其他则无活性。 临床意义：①AAT缺陷：ZZ型、SS型甚至MS表型常伴有早年（20～30岁）出现的肺气肿。低血浆AAT还可发现于胎儿呼吸窘迫综合征。ZZ表型可引起肝细胞损害。②急性时相反应时AAT增加。 　　（四）α1-酸性糖蛋白 血清类粘蛋白的主要部分就是α1-酸性糖蛋白（α1-acidglycoprotein，AAG）。AAG分子量近40kD，含糖约45%，包括等分子的已糖、已糖胺和唾液酸，pI为2.7～3.5。 AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，与免疫防御功能有关。 临床意义：①AAG目前主要作为急性时相反应的指标，AAG增高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的指标之一。②糖皮质激素增加，可引起AAG升高。③在营养不良、严重肝损害、肾病综合征以及胃肠道疾病致蛋白严重丢失等情况下AAG降低。④雌激素使AAG降低。 　　（五）结合珠蛋白 结合珠蛋白（haptoglobin，Hp）在醋纤膜电泳及琼脂糖凝胶电泳中位于α2区带。 Hp的主要功能是能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，每分子Hp可结合两分子Hb。Hp可以防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁，并能避免Hb对肾脏的损伤。 临床意义：①溶血性疾病如溶血性贫血、输血反应、疟疾时Hp含量明显下降。Hp参考值范围较宽，因此一次测定的价值不大，连续观察可用于监测急性时相反应和溶血是否处于进行状态。②当烧伤和肾病综合征引起大量