《基础生物化学》考试大纲.docVIP

2003年研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲 一、课程性质和基本内容 “基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物能量的合成与贮存（糖脂代谢）；生物大分子前体的合成，遗传信息传递与大分子合成，代谢调节；现代分子生物学新领域及生物技术简介。 二、基本要求 了解生物体的化学组成及化学变化，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。 三、各章内容、重点和要求 绪 论 掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。 第一章 核酸的结构与功能 本章重点：初步介绍核酸生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质，为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。 要求掌握以下知识点： 核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物； DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA； tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交 第二章 蛋白质化学 本章重点：蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。 要求掌握以下知识点： 蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用； 肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽； 蛋白质的分子结构：一级结构测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力； 蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；二面角；蛋白质的构象单元 蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例 蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例(血红蛋白) 蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系（一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症)）；空间结构与功能的关系：RNase S的变性失活与复活；肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。 蛋白质的重要性质；蛋白质的分子量：测定方法（沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）；蛋白质的两性解离及等电点、电泳；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀反应：盐溶和盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性；蛋白质的紫外吸收与呈色反应； 蛋白质的分类；蛋白质的分离提纯及应用。 第三章 酶 本章重点：掌握酶的一般概念、酶的特性、重点以酶的活性中心为主，掌握酶的作用机理及与特点的关系；影响酶促反应速度的因素，与调节有关的诱导酶、变构酶、同工酶、共价修饰酶的概述，使学生系统掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础，注意与蛋白质一章的联系，本章也为信息代谢奠定基础。 要求掌握以下知识点： 酶的一般概念，酶的催化特点，酶的专一性，酶的化学本质、酶的分类和命名； 酶的作用机理（酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活）； 影响酶促反应速度的因素（酶促反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响和米氏方程、米氏方程假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法、pH对酶作用的影响、温度对酶的作用的影响、激活剂对酶作用的影响 抑制剂对酶作用的影响（不可逆抑制作用、可逆抑制作用（竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用） 酶活性调节（别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理；同工酶；诱导酶；酶的共价修饰等） 酶的活力测定、酶活力与酶反应速度；酶的活力单位；酶的比活力；酶的转换数(Kat) 酶分离提纯的一般原则、酶工程简介、酶的应用、维生素与辅酶 第四章 脂类与生物膜 要求掌握以下知识点： 生物体内的脂类：单纯脂、复合脂、异戊二烯脂类、类固醇和萜类：前列腺素、甾醇类 生物膜的结构与功能：生物膜的化学组成、生物膜的结构——流动镶嵌模型、生物膜的功能（物质运输、能量转换、信息传递、细胞识别） 第五章 糖类分解代谢 本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；糖酵解和三羧酸循环的调节。 要求掌握以下知识点： 新陈代谢概论：概述、代谢的研究方法 生物体内的糖类：单糖、寡糖、多糖：淀粉(糖元)、果胶、纤维素、粘多糖 双糖和多糖的酶促降解：蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解，淀粉(糖原)的酶促降解、 水解和磷酸解 糖酵解：糖酵解的概念糖酵解