锰超氧化物歧化酶Mn-SOD的研究进展【文献综述】.docVIP

毕业论文文献综述 海洋资源与环境 锰超氧化物歧化酶Mn-SOD的研究进展 摘要：超氧化物歧化酶( superoxide dismutase, SOD) 在需氧原核生物和真核生物中广泛存在, 是活性氧清除系统中第一个发挥作用的抗氧化酶。植物正常代谢过程和在各种环境胁迫下均能产生活性氧和自由基, 活性氧和自由基的积累引起细胞结构和功能的破坏。SOD在保护细胞免受氧化损伤过程中具有十分重要的作用。Mn-SOD 是主要位于线粒体中的一种超氧化物歧化酶，通过清除自由基以保护生物系统免受氧损伤的危害。细胞内Mn-SOD 水平的稳定对于维持细胞的正常生理功能起着重要作用。本文综述了Mn-SOD 的结构、理化性质和功能。 关键词: 超氧化物岐化酶; 锰超氧化物岐化酶; 活性氧; 植物抗逆性 氧的某些代谢产物及其衍生的含氧物质都是直接或间接由氧转化而成的。由于它们都含有氧,而且具有较活泼的化学反应特性, 遂统称为活性氧（Reactive Oxygen species,ROS）[1]。ROS包括超氧根离子(O2ˉ)、氢氧根离子（OHˉ）、羟自由基（·OH）、过氧化氢(H2O2)、单线态氧（1O2）和过氧化物自由基（ROOˉ）。它们可导致膜脂过氧化、碱基突变、DNA链的断裂和蛋白质的损伤等。植物体在正常生长条件下也能产生少量的O2ˉ, 它主要来源于线粒体的电子转移系统、光合作用, 以及一些氧化还原酶的产物[2]。但在正常的生理情况下, 活性氧在不断产生, 也不断地被清除, 因而不会造成自由基对机体的损伤。 活性氧在植物体内的清除由保护酶和抗氧化物质来完成。保护酶主要是超氧化物歧化酶(Superoxide Dismutase, SOD)、过氧化氢酶（Catalase, CAT）、过氧化物酶(Peroxidase, POD)等, 其中SOD起主要作用。SOD是一种具有特定生物催化功能的蛋白质, 由蛋白质和金属离子组成, 它广泛存在于自然界的动物、植物以及一些微生物体内。1938年，Mann和Keilin[3]首次从牛红细胞中得到一种含铜蛋白—血铜蛋白, 1969年Mc Cord和Fridovich[4]发现此蛋白能够使超氧阴离子自由基O2ˉ发生歧化反应, 因而将其定名为超氧化物歧化酶。 SOD的来源、种类与分布 迄今为止的研究表明, SOD 广泛存在于多种生物体内, 已从细菌、原生动物、霉菌、植物、昆虫、鸟类、鱼类和哺乳动物等生物体内分离得到了SOD。根据其活性中心结合的微量元素离子不同, SOD 主要分为3 种类型, 即Cu/Zn-SOD、Mn-SOD 和Fe-SOD。Cu/Zn-SOD 主要存在于真核细胞的细胞质中, Mn-SOD 主要存在于原核细胞及少数植物细胞,Fe-SOD 主要存在于原核细胞和真核细胞的基质中[5-7]。3 类主要SOD的主要分布如表1 所示。 表1 不同类型的SOD的主要分布 Table 1 The main distribution of different types of SOD SOD类型 主要分布 颜色 举例 Cu/Zn-SOD 真核细胞细胞质 蓝绿色 猪血、猪肝 Mn-SOD 原核及真核细胞线粒体 紫红色 人和狒狒肝细胞的胞液 Fe-SOD 原核细胞 黄褐色 细菌属、脱硫弧菌属 MnSOD的结构与理化性质 MnSOD的结构 SOD 从结构上可分为2 族, Cu/ Zn-SOD 为第1族, Mn-SOD 和Fe-SOD 为第2 族。天然存在的SOD, 虽然活性中心离子不同, 但催化活性部位却具有高度的结构同一性和进化的保守性[5]。不同来源的Cu/Zn-SOD 的氨基酸序列同源性很高。Fe-SOD 的活性中心是由3 个His, 1 个Asp 和1 个H2O 扭曲四面体配位而成[8]。 任何生物来源的Mn-SOD的一级结构的同一性都很高, 且均不同于CuZn-SOD的序列。如人Mn-SOD和鼠、大肠杆菌Mn-SOD的同一性分别为94%和43%, 不仅如此, 参与形成活性中心及与金属连接的氨基酸在所有Mn-SOD中也都是保守的, 而且与金属锰相连的氨基酸也完全一致, 它们是组氨酸26、87、181和天冬氨酸185[9]。 Mn-SOD的CD谱表明, 其含有较高程度（32%）的α-螺旋结构, 较少β-折叠。由一级结构预测的二级结构表明, Mn-SOD中不可能存在象CuZn-SOD中那种八股反平行的β-折叠, 也不存在长的松散环, 整个结构比较紧凑。ERS和NMR研究揭示Mn-SOD中的金属离子是处于高自旋状态的3价锰Mn3+。Mn-SOD