蛋白质结构与功能（新人教版）课件讲义汇总.pptVIP

4.8 球蛋白的折叠依赖于各种相互作用 A. 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用或疏水效应。 B. 氢键和范德华力也是稳定球蛋白的力 除了稳定?-螺旋和?-折叠结构的氢键以外，在多肽链骨架和水之间，多肽链骨架和极性侧链之间，两个极性侧链之间以及极性侧链和水之间也可以形成氢键。大多数氢键都是N-H……O类型的。 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用，范德华力只有当两个非极性残基之间处于一定距离时才能达到最大。 C. 共价交联和离子相互作用有时有助于球蛋白的稳定 共价交联，例如二硫键也有助于某些球蛋白的天然构象的稳定。带有相反电荷的侧链之间的离子相互作用也能帮助稳定球蛋白，虽然这种作用很弱。;4.9 变性剂可引起蛋白质去折叠 ;核糖核酸酶A变性，酶的三级结构和活性完全丧失，生成含有8个巯基的多肽链。;Anfinsen等人用含有2-巯基乙醇的8M脲的变性剂使核糖核酸酶A（Rnase A）变性，导致酶的三级结构和催化活性完全丧失，生成含有8个巯基的多肽链。 如果使变性的酶氧化和再折叠，8对巯基可以随机配对的话，那么就有可能生成105种二硫键不同的结构，但具有生物活性的只有一种。事实上当除去还原剂后，在8M脲的环境下氧化，形成的蛋白质中有99％都含有不正确的二硫键