生皮蛋白质 化学教材编辑.ppt

本章包含如下内容 1 氨基酸（分类、性质） 2 多肽 3 蛋白质（构象、性质） 4 生皮蛋白质化学（胶原、角蛋白等）;§1 蛋白质的化学组成;组成蛋白质的氨基酸都为a-氨基酸（除Pro外）;;I 非极性氨基酸;I 非极性氨基酸;I 非极性氨基酸;组成蛋白质的氨基酸共有 20 种;II 非解离的极性氨基酸;II 非解离的极性氨基酸;III 酸性氨基酸;IV 碱性氨基酸; 1. 由R基团的性质 ; 二. 氨基酸的分类;三 不常见的氨基酸 4-羟脯氨酸(4-hydroxyproline)和5-羟赖氨酸(5-hydroxy1ysine)，存在于结缔组织的纤维状蛋白质中。 胱氨酸（Cystine,Cys）是由两个半胱氨酸氧化后生成，毛、发、角、蹄中含量丰富。 ε-N-甲基赖氨酸（ε-N-methyllysine）存在于肌球蛋白，一种行使收缩功能的肌肉蛋白质。 γ-羧基谷氨酸(γ-carboxyglutamic acid)，在凝血酶原中发现，它也存在于某些具有血液凝固功能的其他蛋白质中。;;胱氨酸 ;锁链素(dasmosine)和异锁链素（isodesmosine），它是赖氨酸的衍生物，中央的吡啶环结构是由4个赖氨酸分子的侧链组成的，此氨基酸只存在于弹性蛋白中。;;以游离或结合态存在于细胞或组织中，大部分是常见氨基酸的衍生物或异构型。 如存在于细菌细胞壁肽聚糖内的D-谷氨酸和D-丙氨酸、花生中的g-亚甲基谷氨酸、甘蔗中的b-氨基丁酸，刀豆中的刀豆氨酸等。 ;非蛋白质氨基酸;四 氨基酸的性质 1 等电点PI 2 光学活性 3 化学性质【氨基、羧基、共同参与、侧链R基】 ;1. 两性性质和等电点 ;甘氨酸的解离曲线;1. 两性性质和等电点 ;1. 两性性质和等电点 ;等电点的计算;等电点的计算;等电点的计算;等电点的计算;Conclusion ;2.光学性质;Trp、Tyr、Phe 含芳香环共轭双键系统，最大吸收峰分别在 279nm、278nm、259nm。;3. 重要的化学性质;在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物;Sanger反应;Edman反应;Edman反应;Edman反应;氨基-NH2;羧基-COOH; §3 肽（peptide） ; 一. 肽的定义; ;肽键结构特点 1）肽键具有部分双键性质，不能自由旋转； 2）肽平面是刚性平面结构（六个原子处在同一平面内）； 3）在肽平面内，羰基上的氧与亚胺基上的氢反式排布。; 无分枝的长链 ; ;?1、中文表示法： 从肽链的N端开始，对氨基酸残基逐一命名，残基称氨酰;四. 肽的酸碱性质;五. 重要肽;GSH由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过两步依赖ATP的反应而生成。第一步反应由谷氨酸和半胱氨酸在?-谷氨酰半胱氨酸合成酶 (?-EC合成酶； ?-ECS, EC 6.3.2.2) 催化下形成 ?-谷氨酰半胱氨酸 (?-EC), 第二步是由GSH合成酶 (GS, EC 6.3.2.3) 将γ-EC和谷氨酸连接形成 GSH ;§4 蛋白质 一 蛋白质的构象 1 蛋白质的一级结构（primary structure） 蛋白质分子的一级结构是指多肽链中氨基酸的组成、连接方式和排列顺序。 不同的蛋白质，一级结构不同。蛋白质的一级结构是由基因上的遗传密码的排列顺序决定的。一级结构最为重要，它包含着决定蛋白质空间结构的基本因素，也是蛋白质生物功能的多样性和种属特异性的结构基础。 ;牛胰岛素的一级结构示意图（牛胰岛素由两条肽链共51个氨基酸残基组成） A链含有11种共21个氨基酸残基，N-端为甘氨酸，C-端为天冬酰胺，A链本身的6位和11位上的二个半胱氨酸通过二硫键相连成环； B链含16种共30个氨基酸残基，其N-端为苯丙氨酸，C-端为丙氨酸。 ;2 蛋白质的空间结构 主要包括蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。 维持蛋白质分子构象的作用力有：氢键、盐键、疏水键、范德华力和二硫键等。;a．氢键； b．盐键； c．疏水键；d．二硫键;（1）蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽段在空间的伸展方式。 维系主链构象稳定的最主要因素是主链的羰基和亚氨基之间所形成的氢键； 蛋白质的二级结构最重要的是α-螺旋和β-折叠，还有β-转角和无规卷曲等。;1）α-螺旋结构（α－Helix） ;结构特点如下： 肽链呈螺旋上升，每相隔3.6个氨基酸残基上升1圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°，沿轴向升高0.15nm，故螺距约为0.54nm；;螺旋间靠氢键维系，氢键是由同一条主链上一个氨基酸残基中的C=O氧与后面第四个氨基酸残基中的N-H氢形成，方向与螺旋轴大致平行，由于每个肽键中的C=O和N-H都参与形成链内氢键、故保持了α-螺旋的最大稳定性。;2）β-折叠结构（