生物化学蛋 白质化学教材编辑.ppt

蛋白质化学; 重点：掌握组成蛋白质的氨基酸的结构特点、分类、 字母代号及重要理化性质；掌握蛋白质1-4级 结构特点、作用力；了解蛋白质结构与功能的 关系；了解蛋白质的重要理化性质。 难点：氨基酸结构特点、酸碱性质、等电点；蛋白质 各级结构的概念和特点、结构与功能的关系；蛋白质重要理化性质的应用。 ;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质重要的生物学功能;第一节 ;一、蛋白质的元素组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;蛋白质含量的测定;凯氏定氮仪;二、蛋白质的分类 ;名称 ;;氨基酸的结构通式;（一）组成蛋白质的基本单位;氨基酸的结构特点;;（二）氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;氨基酸的分类;　 课后自己总结： 含S的aa？ 含酚羟基的aa? 含羟基的aa? 含酰胺基的aa? 含二硫键的aa? ; （三）人体所需的八种必需氨基酸 ;几个概念 ;（四）几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸;二、氨基酸的重要理化性质;二、氨基酸的重要理化性质;二、氨基酸的重要理化性质;氨基酸的等电点的计算;氨基酸的等电点的计算;氨基酸的重要的理化性质;氨基酸的重要的理化性质;氨基酸的重要的理化性质; ;氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。; ; (3) 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应; ; ;(4)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应; ;（6）与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应;（7）其他反应;氨基酸的制备;第三节 ;一、肽的结构 ;3.两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 4. 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 5.肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 ;6.多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 7.多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 ;N末端;一、肽;生物活性肽-谷胱甘肽;谷胱甘肽的生物学功能;生物活性肽-谷胱甘肽;其他活性肽(P34); 催产素和升压素;第四节 ;一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;蛋白质的一级结构;命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名 ;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;（一）肽单元;肽单元;肽单元; 蛋白质二级结构的主要形式;（二） ?-螺旋;?-螺旋;（二） ?-螺旋;* 有些结构不易形成a-螺旋。;原因;（三）?-折叠; ;平行式;（四）?-转角;（五）?-凸起 ( ?-bugle);（六）无规则卷曲;;;（八）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响;三、蛋白质的三级结构;?含多种二级结构单元； ?有明显的折叠层次； ?是紧密的球状或椭球状实体； ?分子表面有一空穴(活性部位)； ?疏水侧链埋藏在分子内部， 亲水侧链暴露在分子表面。;三级结构的重要性：;肌红蛋白结构 ;RNase的分子结构; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;（三）分子伴侣;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;　 　　 一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构 (→亚基)→四级结构 ;一级结构;维系蛋白质一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质二级结构：氢键 维系蛋白质三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质四级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 ;第五节;蛋白质的结构与功能 ; ;A. 相似结构相似功能; 如：不同动物来源的胰岛素 一级结构中“关键”部分相同,其功能相同。; ;细胞色素c进化;B. 不同结构不同功能 如：催产素与抗利尿激素 S S 加压素 H2N 半胱 酪 苯丙 谷胺 天胺 半胱 脯 精 甘