第五章_两相界面的蛋白质.ppt

食品胶体 第五章 两相界面的蛋白质 ? 许多食品胶体的稳定性是由吸附在界面（油-水，气-水）的蛋白质吸附层提供。为了认识影响胶体稳定性的因素，必须弄清这类吸附层的组成、结构及性质。 ? 食品胶体产品的特点： ⑴吸附层往往是多种分子的蛋白质的混合物，而不是单一的、纯净的蛋白质。 ⑵吸附层还包括各种小分子表面活性剂（例如食用油中极性类酯和外加的乳化剂等）以及其它小分子和离子。 ⑶许多场合下含有多糖（如软饮料中常用作提供胶体性乳化剂），有的多糖是作为增稠剂加入而后再吸附在蛋白质吸附层的外面。 ? 为了正确了解在复杂的食品胶体如冰淇淋中吸附层的性质我们不但要研究简单的蛋白膜的性质，还有必要了解诸如混合液中的蛋白质竞争吸附和包含有蛋白质、类酯和多糖的复合膜的性质。 ? 蛋白质分子中包含了大约22中各具有不同亲水性质的氨基酸，因此它们或多或少地表现出双亲性质，通常都是较高的表面活性。另外，沿着肽键的侧链上连接的许多氨基酸基团都是电离性的。 蛋白质吸附的热力学和动力学 一、热力学： ? 造成蛋白质吸附的表面是以憎水性为主的表面。 ? 吸附的热力学驱动力： ①分子的非极性（疏水性）部分逃避体相的水相环境，并取代界面的水分子。 ②蛋白质分子在吸附中初始结构的（部分）展开。 ? ? 影响自由能的因素 ? 吸附的Gibbs自由能方程 ? ΔGads=ΔHads- TΔSads ，ads过程影响最大的是正的熵变TΔSads，焓变ΔHads不是主要的影响。 ? 从分子角度来说，对ΔGads的影响依次为： ? ①界面憎水区域的脱水 ? ②蛋白质的二级和三级结构的变化 ? ③由于蛋白质界面电场相互作用导致的电荷的重新分配 ? ④离子从溶液向吸附蛋白质层转移的环境的变化 ? ⑤氨基酸侧链质子化程度的变化 ? ⑥蛋白质和界面之间的范德华相互作用 ? 其中，①和②促进ads，③和④降低ads，⑤和⑥对ads的影响不是很显著。 ? 熵驱动力： ①在呈憎水性界面的区域里规则的结合水分子被取代 ? ②吸附时蛋白质分子结构的展开 ? ①是主要因素；而②的作用由所用的蛋白质的性质决定，在静电作用导致对吸附较大影响时它会成为重要的影响因素。 ? 蛋白质吸附的可逆性 ? 蛋白质吸附被认为是“不可逆”的。原因： ? a蛋白质对憎水表面有强烈的亲合性。 ? b蛋白质在憎水表面的铺展（展开）形成一“变性” 层 ? 表现：通常情况下用溶剂稀释不会产生解吸。 ? 不过，这种“不可逆”并不是绝对的，当改变溶剂条件（pH，离子强度等）或者是加入表面活性更大的分子如低分子量乳化剂并使之发生竞争吸附时，液液界面的蛋白质有时会部分地甚至完全地被取代。 ? 蛋白质吸附效率与表面活性 ? 吸附效率：用实现对表面的饱和覆盖时体相浓度的大小量度。 ? 表面活性：对界面张力降低的能力，它与吸附介质在界面上的排列情况有关。 ? 与其它大分子一样，蛋白质吸附也是随着蛋白质分子量的增加，其与界面的亲合性也增强。 ? 在比较蛋白质吸附与小分子量两种化合物吸附的热力学时，有必要弄清吸附效率和表面活性。 上图中，我们可以看到β-casein比起硬脂酸钠来是一种更为有效的吸附层，因为： a它能在更低的体相浓度时实现在界面上的饱和覆盖。 b另一方面，相对于简单的双亲分子表面活性剂，在较低浓度下蛋白质能在更大的程度上降低表面张力γ。 下图（Fig6.2。p143）表示了溶菌酶（lysozyme）和几种小分子量表面活性剂在不同的油水界面的数据。 Π（表面压力）=γ0-γ 其中，Π：由于活性分子的存在对界面张力的降低程度。 γ0：是指没有表面活性剂时的界面张力。 比较可知：蛋白质的吸附能力高，表面活性低；小分子则相反。 小分子表面活性剂在低体相浓度时的表面张力比在高体相浓度时来的低。所以在较低体相浓度时蛋白质是比小分子表面活性剂更为有效的吸附质。 但我们仍知道它的表面活性比小分子表面活性剂来的低，因为只要后者的浓度足够高，它们能以界面完全取代蛋白质。即蛋白质具有较大吸附能力和较小表面活性—相对于小分子表面活性剂。 理由： 小分子表面活性剂在界面上能更高紧密地排列（装填）因而其对表面自由能的降低比聚合物分子更有效。蛋白质在界面的装填（packing）由于链的缠绕而显的不如前者有效。 分子在界面的排列：蛋白质疏松，小分子紧密；前者的表面自由能降低小，后者的大。 热力学上，表面活性大的蛋白质在平衡条件下更多地吸附在界面上，在相同的体相浓度时，降低表