深海高温淀粉普鲁兰酶异源表达及酶活分析.pdfVIP

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2019-05-25 发布于天津
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深海高温淀粉普鲁兰酶异源表达及酶活分析.pdf

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第卷第期海洋学报，３３５Ｖｏｌ．３３Ｎｏ．５　　　　　　　年月ＡＣＴＡＯＣＥＡＮＯＬＯＧＩＣＡＳＩＮＩＣＡ２０１１９Ｓｅｔｅｍｂｅｒ２０１１ｐ深海高温淀粉普鲁兰酶异源表达及酶活分析１１ １１１焦豫良，王淑军，吕明生，房耀维，刘姝（淮海工学院海洋学院，江苏连云港）１．２２２００５摘要：深海热液口厌氧古菌犜犺犲狉犿狅犮狅犮犮狌狊狊犻犮狌犾犻ＨＪ２１中的高温淀粉普鲁兰酶进行分子进化树系分析，并在大肠杆菌中通过载体表达并纯化其端催化结构域。通过融合表达，在ｐＭａｌ－ｃ２ｘＮＮ端催化结构域的端融合有麦芽糖结合蛋白。对该融合蛋白的淀粉酶和普鲁兰酶活性进ＮＭａｌＥ  α 行了实验分析。融合蛋白的两种酶活的最适温度均为１００℃，淀粉酶和普鲁兰酶活性的最适ｐＨ值分别为和，比活力分别为和／。结果表明，高温淀粉普鲁兰酶的淀粉酶活性５６６．５１１．５Ｕｍ  ｇ α 相对较弱，其端个氨基酸构成的区域非两种酶活性所必需的结构。本研究中获得的高温淀Ｃ５７８粉普鲁兰酶融合蛋白在工业酶法制糖中可以进一步和高温淀粉酶配合使用。  α 关键词：高温淀粉普鲁兰酶；异源表达；酶活分析中图分类号：文献标志码：文章编号：（）Ｑ８１２Ａ０２５３４１９３２０１１０５０１３３０６（）属于。深海热液口来源的高温酶ＴｓｉＡｕＴＡＰＵ１引言ｐ　类是海洋酶科学中的一个研究热点。ＴＡＰＵ的耐工业制糖中淀粉水解为葡萄糖包括液化和糖化热机理、分子进化以及三维结构目前还不清楚，工业两个步骤。液化步骤主要为淀粉酶水解直链，化应用也在研究之中。积极筛选和研究