酶在生物体内的重要性.ppt

３. 反竞争性抑制 * 反应模式 E+S E+P ES + I ESI + + E S ES ESI E P * 感谢你的观看 2019年5月24 * 特点： 抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度； 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。 抑制剂↑ 1/V 1/[S] 无抑制剂 ? * 感谢你的观看 2019年5月24 各种可逆性抑制作用的比较 ? * 感谢你的观看 2019年5月24 六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 ? 必需激活剂 (essential activator) ? 非必需激活剂 (non-essential activator) * 感谢你的观看 2019年5月24 七、变构酶的协同效应 变构酶的概念： 变构酶活性的S形曲线 * 感谢你的观看 2019年5月24 第 五 节 酶 的 调 节The Regulation of Enzyme * 感谢你的观看 2019年5月24 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节） 调节方式 调节对象 关键酶的调节 * 感谢你的观看 2019年5月24 一 、酶活性的调节 （一）酶原与酶原的激活 酶原 (zymogen) 有些酶在合成后或初分泌时只是无活性的前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 * 感谢你的观看 2019年5月24 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂和变构剂等。 ※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。 * 感谢你的观看 2019年5月24 研究酶促反应动力学的意义 在研究酶的结构与功能的关系以及酶的作用机制时，需要动力学提供实验证据. 为了发挥酶催化反应的高效率，寻找最有利的反应条件. 为了解酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制等. * 感谢你的观看 2019年5月24 一、底物浓度对反应速度的影响 单底物、单产物反应 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度 底物浓度远远大于酶浓度 研究前提 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。 * 感谢你的观看 2019年5月24 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 * 感谢你的观看 2019年5月24 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 * 感谢你的观看 2019年5月24 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应 * 感谢你的观看 2019年5月24 （一）米－曼氏方程式 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P * 感谢你的观看 2019年5月24 米氏方程的推导 令： 将（4）代入（3），则： [ES]生成速度： ，[ES]分解速度： 即： 则： (1) 经整理得： 由于酶促反应速度由[ES]决定，即 ，所以 (2) 将（2）代入（1）得： (3) 当酶反应体系处于恒态时： 当[Et]=[ES]时， (4) 所以 * 感谢你的观看 2019年5月24 ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant) Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── * 感谢你的观看 2019年5月24 当反应速度为最大反应速度一半时 Km值的推导 Km＝[S] ∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。 2 ＝ Km + [S] Vmax Vmax[S] Vmax V [S] Km Vmax/2 * 感谢你的观看 2019年5月24 （二）Km与Vmax的意义 Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 * 感谢你的观看 2