氨基酸多肽及蛋白质.ppt

目的与要求 1.掌握α-氨基酸的结构、两性、等电点、主要化学性质及 制法。 2.了解肽的命名、结构和多肽结构的测定方法。 3.掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结构及在构成生命体上的作用。 4.了解酶的组成及酶催化反应的特异性。 5.了解核酸（RNA和DNA）的组成、结构及核酸的生物功能。 三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 依靠疏水作用、氢键、盐键、范得华力维持。 肌红蛋白 四级结构： 蛋白质的生理活性是由三级、四级结构来决定的。 蛋白质分子中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基，不少蛋白质是由两个以上的多肽链组成的； 蛋白质的四级结构是指各条亚基的空间排布，及亚基接触部位的布局和相互作用。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。 ３ 蛋白质的性质 (1) 等电点和胶体性质 蛋白质分子颗粒的直径在0.1~0.001μm，形成胶体溶液，具有一定稳定性。 ①蛋白质分子中含有许多亲水基，如羧基、氨基、羟基等。 ②蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷。 原因： (2) 蛋白质的变性 破坏三级结构、打开二硫键，引起可逆变性。 破坏二级结构，导致不可逆变性。 蛋白质在一定的物理或化学因素的影响下，其分子结构发生变化，导致性质改变，称为蛋白质的变性。 研究蛋白质变性的意义： 掌握变性条件，防止蛋白质变性； 利用变性，把蛋白质拆成亚基，进行研究； 研究维持蛋白质二、三级结构的作用力。 (3) 蛋白质的沉淀 盐析法：NaCl、Na2SO4等。 重金属法：Hg2+、Pb2+等。 (4) 蛋白质的水解 破坏一级结构，水解生成一系列中间产物，最后生成各种α-氨基酸的混合物。 可逆沉淀和不可逆沉淀。 变性的蛋白质容易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 (5) 蛋白质的显色反应 缩二脲反应 凡是分子中含有两个以上酰胺键的化合物，都能发生这一反应。 黄蛋白反应 米勒反应 茚三酮反应 蛋白质中存在有苯环的氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸)，遇浓硝酸呈黄色。 酪氨酸遇到Hg(NO3)2-HNO3溶液变为红色。 蛋白质、多肽和α-氨基酸相似，都可以和茚三酮溶液作用，显蓝紫色。 １ 酶的组成 单纯酶：催化活性仅由蛋白质的结构决定； 结合酶：催化活性除蛋白质部分外，还需要非蛋白质物质，称为辅酶。 辅酶主要有两类： 金属离子如Cu2+、Zn2+、Mn2+等； 低分子量的有机化合物如叶绿素、血红素、维生素等。 ２ 酶的特性 (1) 酶的催化反应 酶 底物 复合物 酶·产物的复合物 产物 (2) 酶和一般催化剂的共性 能加快反应速度，在反应前后它本身没有质和量的变化； 能够改变反应速度，但不能改变化学平衡； 能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能。 (3) 酶催化作用特性 高效性：比一般催化剂高107~1013倍。 专一性： 条件温和：pH=5~8、20~40℃。 麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键水解，对β-葡萄糖苷键无效； 酵母中的乳酸脱氢酶，只催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸，而不影响D-乳酸。 (4) 酶作用专一性的原因 酶的活性中心示意图 ３ 酶的分类和命名 (1) 分类 六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶。 (2) 命名 习惯命名法：根据两个原则 ①根据催化的底物； ②根据催化反应的性质。 常结合上述两个原则来命名，如乳酸脱氢酶，是催化乳酸脱氢反应的。 系统命名法：以酶的催化反应为基础，要写出作用物及催化反应的性质。 丙氨酸 酮戊二酸 丙酮酸 谷氨酸 习惯名：谷丙转氨酶 系统名：丙氨酸:酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶 ４ 酶在有机化学中的应用 天冬氨酸的生产 消旋化氨基酸酯的酶法拆分 D,L-氨基酸酯 L-氨基酸 D-氨基酸酯 １ 核酸的组成 核酸 水解 核苷酸 核苷 磷酸 戊糖 碱基 碱基：含嘌呤环或嘧啶环的有机碱。 脱氧核糖核酸(DNA)中的戊糖是脱氧核糖，核糖核酸(RNA)中的戊糖是核糖。 (1) 戊糖 D-核糖 β-D-呋喃核糖 D-2-脱氧核糖 β-D-2-脱氧呋喃核糖 (2) 碱基 胞嘧啶 胸腺嘧啶 脲嘧啶 Cytosin Thymin(in DNA) Uracil(in RNA) 腺嘌呤 Adenine 鸟嘌呤 Guanine (3) 核苷 RNA中的四种核糖核苷： 尿苷(U) 胞苷(C) 1-β-D-呋喃核糖尿嘧啶 1-β-D-呋喃核糖胞嘧啶 腺苷(A) 鸟苷(G) 9-β-D-呋喃糖核腺嘌呤 9-β-D-呋喃核糖鸟嘌呤 D