铁蛋白在单壁碳纳米管修饰电极上的直接电化学过程研究.pdfVIP

第4 1 卷 分析化学 (FENXI HUAXUE )摇 特约来稿 第2 期 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 摇 2013 年2 月 Chinese Journal of Analytical Chemistry 167 ~173 DOI:10.3724/ SP.J.1096.2013.20182 铁蛋白在单壁碳纳米管修饰电极上的直接电化学过程研究 谢 芬摇 杨丽君摇 刘诺亚摇 熊华玉摇 文 为摇 张修华摇 王升富* (湖北大学化学化工学院,武汉430062 ) 摘摇 要摇 采用溴化十六烷基三甲基铵(CTAB )分散的单壁碳纳米管(SWNTs )将铁蛋白(Ft )固定在玻碳电极 (GCE )表面,制备了铁蛋白鄄单壁碳纳米管鄄溴化十六烷基三甲基铵膜修饰玻碳电极(Ft鄄SWNTs鄄CTAB/GCE )。 透射电子显微镜和原子力显微镜用于该膜的形貌表征,红外反射吸收光谱表明复合膜中的Ft 保持原有的天 然结构。 采用循环伏安(CV )法研究了Ft 在此修饰电极上的直接电化学和Ft 中铁储存和铁释放的机理:在 电化学还原过程中,Fe3+从蛋白质中还原出来,并在电化学氧化过程中重新进入到蛋白质内,CV 曲线上有较 好的氧化还原峰,峰电流较大,响应信号较好。 利用去铁铁蛋白进行对比实验,进一步证实了Ft 在 SWNTs鄄 CTAB 修饰电极上的铁储存和铁释放过程。 关键词摇 铁蛋白;单壁碳纳米管;铁储存;铁释放;直接电化学 1摇 引摇 言 铁蛋白(Ft )是一种水溶性的含铁球蛋白,它在细胞中能储存多余的铁,且在细胞需要时又释放出 铁。 微团外的壳层蛋白质有两种不同结构的亚单位,并按4 :3 :2 对称分布,这些亚基的分布排列形成了 [1 ,2] 8 个亲水和6 个疏水的通道,使外部与蛋白质内部连通 。 天然Ft 性质十分稳定,利用铁螯合剂可以 3+ 6 [3] 使Ft 极慢地释放出其蛋白质内部的Fe 。 还原剂的加入,会使Ft 释放铁的速率加快约1伊10 倍 。 然 而Ft 释放铁的机理尚不清楚,近年来,Fe2+被氧化进入到Ft 球壳内部的机理研究引起了人们的广泛关 [4] 注,铁进入球壳是通过亲水性的3鄄折叠通道,并且在羧酸盐残基浓度较大的区域进行螯合 。 文献[5] 对H鄄链和L鄄链Ft 分别重组后研究发现,只有H鄄链的Ft 能催化铁的氧化,是铁发生氧化的活性中心。 研究表明,在Ft 储存和释放铁的过程中都伴随有电子的转移。 目前,采用电化学方法对Ft 的研究主要是针对其机理方面的探索。 文献[6]指出,马脾Ft 在电极上 [6] 因无法得到电子而不能发生还原,认为它是一种惰性的蛋白质 。 但不久这个结论就被推翻了。 Zapien [7] [8] [9] 等分别用氧化铟掺杂锡电极 、裸金电极 和3鄄巯基丙酸自组装膜修饰Au 电极 研究了马脾Ft 的电子 传递过程。 研究结果表明,马脾Ft 能够在电极上发生氧化还原反应,既能释放又能储存Fe3+ 。 Wu 等[10] 研究了Ft 在纳