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2007年
一、填空
1、醇 多羟基酸 类甾醇 2、磷酸戊糖途径 3、双缩尿反应 4、10.92
5、40 60 6、肌球蛋白 肌动蛋白 7、3.6 0.54 氢键 β折叠片 β转角(β凸起) 8、磷酸化 9、四氢叶酸(与氨基苯甲酸PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶) 10、亚麻酸 11、糖异生作用 12、低 高 13、32 106 14、DNA聚合酶 引物
15、DNA RNA 蛋白质
二、判断
1、肽链中Cα—N、Cα—C可以自由旋转,其他键均不可以
2、20种氨基酸与茚三酮反应除Pro为黄色,其余呈紫色
3、一般来说,蛋白质的一级结构决定空间构象
5、胰蛋白酶专一的水解Lys,Arg等碱性氨基酸羰基侧链肽,胰凝乳蛋白酶专一的水解Phe,Tyr等芳香氨基酸羰基侧链
6、血红蛋白对氧的结合具有协同效应,使其再氧分压很低时能有效的释放氧,氧分压高时能快速的结合氧
7、乙烯的作用是降低植物生长速度,催促果实早熟
8、维生素B1即硫胺素,常以硫胺素焦磷酸辅酶形式存在,常是脱羧酶的辅酶
9、人体必须的氨基酸主要有Val Trp Thr Ile Met Phe Lys等
10、蔗糖由葡萄糖和果糖构成,麦芽糖由葡萄糖构成,乳糖由半乳糖和葡萄糖构成(β)
11、别构酶一般都是寡聚酶,通过次级键由多个亚基构成(所有别构酶都是寡聚酶)
12、米氏常数是酶的特征常数,每个酶都有以个特定的Km值,随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变
13、竞争性抑制Km变大,Vmax不变;非竞争性抑制Km不变,Vmax变小;反竞争性抑制Km、Vmax都变小
14、核酶是一类具有催化活性的核酸,他的动力学方程符合米氏方程
15、DNA分子变性时其紫外吸收迅速增加(对于纯样品,只要读出260nm处的A值就可以算出含量。通常以A值为1相当于50ug/mL双链DNA或40ug/mL单链DNA或RNA)
16、核酸中的稀有碱基(大多都是甲基化碱基)大多出现于tRNA中
17、生物膜上的脂质主要是磷脂(还有胆固醇和糖脂)
18、膜蛋白(膜内在蛋白和膜周边蛋白→不跨膜)跨膜区的二级结构一般是α螺旋(以单一α螺旋跨膜、以多段α螺旋跨膜、以蛋白质分子末端片段插膜、通过共价键结合的脂插膜→锚定在膜上)
19、糖异生途径不是糖酵解途径的简单逆反应过程,其中有3步迂回措施:(1)丙酮酸【丙酮酸羧化酶、ATP】→草酰乙酸【磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶、GTP】→磷酸烯醇式丙酮酸;(2)果糖—1,6—二磷酸【果糖—1,6—二磷酸酶】→果糖—6—磷酸;(3)葡萄糖—6—磷酸【葡萄糖—6—磷酸酶】→葡萄糖。生成一分子葡萄糖,消耗4ATP和2GTP。
20、葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强,己糖激酶专一性不强
21、辅酶NADH主要是通过呼吸链提供ATP分子,而NADPH在还原性生物合成中提供还原力(提供氢离子)
22、解偶联剂(2,4—二硝基苯酚【DNP】、三氟甲氧基苯腙羰基氰化物【FCCP】)可以破坏氧化磷酸化的偶联,电子传递产生的能量将以热量的形式释放;氧化磷酸化抑制剂:抑制氧的利用和抑制ATP的形成,寡霉素对利用氧的抑制可以被解偶联剂解除;离子载体抑制剂(除氢离子):增加线粒体内膜对一价阳离子的通透性破坏氧化磷酸
23、线粒体内膜对氢离子、氯离子、钾离子、氢氧根离子都是不通透的
24、脂肪酸的β氧化降解是从分子的羧基端开始的,ω氧化使中、长链脂肪酸末端甲基氧化转变为二羧基酸,加速了脂肪酸的氧化,α氧化即脂肪酸α—羟化酶催化α位羟基化,主要在于植烷酸的分解,缺少α氧化会造成植烷酸的积聚
25、层析系统的理论塔板数越高,系统的分离能力越好
26、原核生物肽链合成时首先由甲酰蛋氨酰—tRNA(tRNAfMeti)进入核糖体P位点识别启动密码子AUG
27、中心法则即遗传信息从DNA传到RNA,再传到蛋白质,一旦传给蛋白质就不再转移
29、在原核生物中,转录和翻译是同时进行的
30、限制性内切酶是能识别特定核苷酸序列的核酸内切酶
三、选择
1、Pro 2、尿素或盐酸胍(巯基乙醇能打开二硫键) 3、D:20种氨基酸,除组氨酸外,在生理PH(7左右)下都没有明显的缓冲容量 4、色氨酸:碱水解多数氨基酸都遭到破坏,但色氨酸是稳定的。酸水解较好,但色氨酸遭到破坏羟基氨基酸小部分水解,天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解 5、与氧结合时是3价,去氧后是2价 6、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、凝血酶、纤溶酶 7、B:凝胶过滤层析是根据分子大小分离的技术 8、Edman降解法用于N末端分析,苯异硫氰酸酯(PITC)法 9、竞争性抑制(丙二酸和琥珀酸结构
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