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第十五章
氨基酸、肽和蛋白质;一、氨基酸是组成蛋白质的基本单位
;氨基酸:羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代生成的化合物
肽:两分子及两分子以上的氨基酸脱水生成的酰胺
寡肽:由10个以内氨基酸残基相连而成的肽
多肽:由较多氨基酸残基相连而成的肽
蛋白质:相对分子质量在一万以上的多肽;(1)根椐所含的-NH2和-COOH相对数目不同: ; (2)根据R-的化学结构不同:;(3)根据氨基和羧基在分子中的相对位置,可分为α-、β-、γ-氨基酸
(4)根据在生理PH环境下R基的极??,分为非极性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸;2. 命名; (2)系统命名法:以羧酸为母体,氨基当作取代基,称为“氨基某酸”。氨基的位置习惯上用希腊字母α、β、γ… 等表示。;(3)α-氨基酸的简写符号;三、氨基酸的结构特点和构型; 3)除甘氨酸外, 其他19种氨基酸的α–碳原子都是手性碳,都具有旋光性:;生物体内具有旋光活性的19种α-氨基酸:
若用D、L标记法,均为L构型。
若用R、S标记法,除半胱氨酸为R构型外, 其余皆为S构型。;;四、氨基酸的物理性质(了解); 五、氨基酸的化学性质(5条 重点掌握);正离子(向负极移动);丙氨酸 pI=6.02;2.氨基酸与亚硝酸反应;3.氨基酸的脱羧反应;;应用:颜色强度与参与反应的氨基酸的量成正比。可用来定性或者定量测定各种氨基酸;测定在电泳等试验中各种氨基酸的位置及大概浓度。;5.氨基酸的脱水成肽反应 ;第二节 肽; 例如:由2种不同的氨基酸可形成2种二肽 ; 多肽的命名:从左到右,即从N-端开始将酰基名称按顺序排列,有游离羧基的C-端氨基酸作为母体。;二、多肽中氨基酸顺序的测定;3.氨基酸排列顺序的确定;②爱德曼(Edman)降解法 ;(2)C端分析法; 蛋白质是构成一切细胞的生物高分子化合物。 ;2008年中国毒奶粉事件——三聚氰胺事件
三聚氰胺——蛋白精、密胺;2.根据蛋白质的形状分类:
蛋白质分为纤维蛋白和球状蛋白。;二、蛋白质的结构; 一级结构指肽键连接起来的多肽链中氨基酸的排列次序。
任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列次序。有的由一条肽链组成;有的由二条或多条肽链组成。;2. 二级结构;(1)α-螺旋:蛋白质中的多肽链围绕中心轴作有规律的顺时针螺旋式上升,即称为α-螺旋 ,绝大多数蛋白质是形成右螺旋。; 以α-碳为旋转点,肽链折叠成锯齿状结构,在两条肽链,或一条肽链的两段之间形成氢键。两条肽链走向可以相同(N-端到C-端是同向的),也可以相反。从能量上看,反平行是比较稳定的。 ; 在二级结构基础上进一步的盘曲折叠形成的三维结构,是整条肽链中全部氨基酸残基在空间的排布
,其形成和稳定主要决定于次级键:二硫键、离子键、疏水作用、范德华力、氢键等。;4. 四级结构;三、蛋白质的性质;调节溶液的pH值,蛋白质以偶极离子形式存在,在电场中既不向阴极也不向阳极移动,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点(pI)。在等电点时,蛋白质的溶解度最小,因此可以通过调节溶液的pH值,使蛋白质从溶液中析出,从而达到分离或提纯的目的。;2.蛋白质的沉淀;(1)盐析;盐析法优点:保持蛋白质的生物活性,只需经过透析法或凝胶层析法除去盐后,即可得到较纯的且保持原生物活性的蛋白质。;(2)有机溶剂沉淀蛋白质;(3)重金属盐沉淀蛋白质;(4)生物碱试剂或某些酸沉淀蛋白质; 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的氨基酸残基,可以与不同试剂产生各种特有的颜色反应 应用:可鉴别蛋白质。;(2)蛋白黄色反应
某些蛋白质,遇浓硝酸后产生白色沉淀,加热时沉淀变成黄色。这是由于蛋白质分子侧链上的芳香环发生了硝化反应,生成黄色的硝基化合物。皮肤、指甲等被硝酸沾污后变黄就是这个原??。;(4)米隆(Millon)反应
蛋白质遇硝酸汞的硝酸溶液时变为红色,这是由于酪氨酸残基侧链上的酚羟基与汞形成有色化合物,应用:检验蛋白质分子中有无酪氨酸残基存在。;4.蛋白质的变性 ; 蛋白质变性后,其理化性质和生物活性也会随之改变,如溶解度降低,粘度加大,生物活性丧失等。;本章要点;作业
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