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分子生物学原理（最终回） Chapter 1 Protein Structure and Function 复习题（1） 1. 名词解释 （1）Peptides 肽，由氨基酸脱水缩合形成的两性有机化合物，相对分子量小于6000 （2）Simple proteins 简单蛋白，仅由氨基酸组成，不含蛋白辅助因子等非氨基酸成份的蛋白为简单蛋白。 （3）Conjugated proteins 缀合蛋白，除了蛋白组分外还含有蛋白辅助因子等非氨基酸成份（如辅酶、辅基和金属离子等）的蛋白为缀合蛋白。 （4）Coenzyme 辅酶，是一种蛋白辅助因子，为非氨基酸成份，通过非共价键与链相连，可以用透析、超滤的方法将其除去。 （5）Prosthetic group 辅基，是一种蛋白辅助因子，为非氨基酸成份，通过共价键与多肽链相连，不易与多肽链分离。 （6）Configuration 构型，有机分子的空间排列，不同的排列彼此作为参照，具有双键和手性中心两个特征，它们之间的转化需要破坏共价键。 （7）Conformation 构象，取代基团的空间排列，由于键的自由旋转，在空间能形成不同位置，它们的转化可以通过单键的旋转来完成，故不需要破坏共价键。 （8）Chiral carbin 手性碳原子，连接四个不同原子或基团的碳原子叫做手性碳原子。 （9）Enantiomers 对映异构体，如两个分子互为镜像关系，则称这两个分子为对映异构体，对映异构体具有旋光性。 （10）Optical isomers光学异构体，L-和D-构型的异构体具有相同的熔点、溶解度等物理性质和相同的化学性质，但旋光方向相反，故称之为光学异构体 （11）Cis and trans isomers 正反异构体，取代基团在双键两侧的不同排列形成正反异构体。 （12）Ampholytes两性电解质，既可以作为质子供体又可以作为质子受体的电解质。在偏中性的水溶液中，α-氨基酸的氨基（-NH3+）可以起质子供体的作用，而羧基（-COO-）起质子受体的作用，所以氨基酸是两性电解质 （13）Isoelectric point 等电点，氨基酸的等电点。当溶液的PH达到某一特定值的时候，氨基酸所带正电荷刚好与负电荷相等，氨基酸分子对外不显电性，此时溶液的PH值。 （14）Peptide plane在肽键中，由于共振现象，以致C-N之间具有部分双键的性质，不能自由旋转；而C=O之间具有部分单键的性质。于是，形成肽键的4个原子与其左右相邻的2个Cα原子处于同一个平面，这两个Cα反式排列，该平面叫做肽平面。 （15）Dihedral angle 二面角，φ绕Cα-N及ψ绕Cα-C旋转的角分别为肽平面的两个二面角，它决定了肽链的主链构象。 （16）Ramachandran diagram 拉氏构象图，Ramachandran 根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，那些是不允许的，并以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该图即为拉氏构象图。 （17）Primary structure of proteins 蛋白的初级结构，氨基酸的排列顺序即为蛋白的初级结构。 （18）Secondary structure of proteins 蛋白的二级结构，它是指多肽链的局部构象，即局部骨架的折叠方式, 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链的主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸侧链的构象。 （19）Tertiary structure of proteins 蛋白的三级结构，是指整条多肽链的构象，包括所有原子的空间排列, 一条完整多肽链全部氨基酸的相对空间位置，三级结构的形成和稳定主要靠共价键和次级键来维持。 （20）Quaternary structure of proteins 蛋白的四级结构，它是指亚基间的相互作用，包括亚基数目、种类、空间位置及相互作用，但不包括亚基本身的构象，维持四级结构的是次级键。 （21）Coiled coil 卷曲螺旋，一种重要的模体，指两个或两个以上的α-helix靠疏水性相互作用相互缠绕形成的稳定超螺旋。 （22）β-strand, β-barrel β-saddleβ折叠链：多肽链骨架呈伸展状形成β折叠链； 平行排列的β折叠片层具有自发的右手扭曲倾向，以减少构象的能量。由于存在自发扭曲和阻碍扭曲（氢键）两种力，如果平行的β折叠片段前后交错，则形成漏斗状的圆筒形（barrel）；如果β折叠片段矩形排列，就形成马鞍形（saddle） （23）β-turn β转角，球状蛋白质的多肽链上出现180°的回折即为β转角，由四个氨基酸组成，氢键存在于第一个CO和第四个NH之间。一般为trans，但脯氨酸有