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第五章 酶 第一节 导 言 酶的概念 （一）酶是生物催化剂 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。 酶 生物催化剂：蛋白质类： Enzyme (天然酶、生物工程酶) 克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应(Enzymatic reaction)。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物(substrate)。 胞外酶与胞内酶 酶虽是由细胞产生的,但并非必须在细胞内才能起作用,有些酶被分泌到细胞外才发生作用。这类酶称“胞外酶”。大部分酶在细胞内起催化作用称为“胞内酶”。 （二）酶的化学本质 1酶是蛋白质 1926年Sumner第一次从刀豆种子中提取了脲酶结晶，证明其具有蛋白质性质。30年代，Northrop又分离出结晶的胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，证明酶的化学本质是蛋白质。 酶的相对分子质量大；酶具有蛋白质的特性如：两性解离、胶体性质、加热使酶变性、颜色反应等；酶可以被蛋白酶水解而丧失活性；许多酶的氨基酸顺序已被测定；969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。 2. Ribozyme的化学本质是RNA 在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。但在1982年，美国科学家T.Cech发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催化活性。T.Cech将这种RNA命名为“Ribozyme”。 核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有催化活性的RNA 。 二、酶的催化特性 （一）与无机催化剂相比，有如下共同点： 反应前后都不发生数量和质量变化；能加快反应速度,但不改变反应的平衡点；都能降低反应所需的活化能；需要量小。 （二）酶的作用特点 极高的催化效率，高度的专一性，易失活（蛋白质变性），活性可调控（激活、抑制），常需辅助因子（辅酶、辅基等） 1.极高的催化效率 反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013。脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。反应式 如2H2O2 -----2H2O + O2 以转换数作为标准，来比较其效率 用铁离子， ～6 x 10 -4 mol/mol.s 转换数（turnover number） ：每个酶分子每分钟催 血红素， 6 x 10 -1 mol/mol.s 化底物的分子数。 H2O2 酶， 3 ～ 6 x 10 6 mol/mol.s 碳酸酐酶 96000万 2.高度的专一性 一种酶只能作用于某一类或某种特定的物质，这种性质称为酶的专一性。 （1） 结构专一性 概念：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性 （2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求 类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应， 而不作用于任何其它物质。 如：过氧化氢酶底物：过氧化氢。琥珀酸脱氢酶底物：琥珀 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和基团专一性。 键专一性：只要求作用于一定的化学键，而对键两端的基团无严格的要求。 酯酶（酯键） 二肽酶（肽键）13 消化道内几种蛋白酶的专一性14 旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时一种酶只能作用于其中的一种。如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化，而对D-AA无作用。 顺反异构专一性：对具有顺式和反式异构的底物具严格的选择性。；例15 三、 酶的组成 （一）酶的组成 单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)：全酶 holoenzyme ：蛋白质部分（酶蛋白 apozyme） 全酶=酶蛋白+辅助因子 非蛋白部分：小分子有机化合物 (辅助因子cofactor) 金属离子 辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析法除去。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。 辅基和辅酶多为维生素参与形成的小分子有机物。金属离子：与酶蛋白结合