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分子马达肌球蛋白VI 研究进展
李晨璞 展 永 韩英荣 卓益忠
( )
生命体的一切活动 ,从肌肉收缩 、细胞内部的运 肌动蛋白链形成的螺旋 图 1 。肌动蛋白在进化上
( )
输 、遗传物质 DNA 的复制 、一直到细胞的分裂等 相当保守 ,所谓保守就是进化相对较慢 ,如酵母和兔
等 ,追踪到分子水平 ,都是源于具有马达功能的蛋白 子肌动蛋白有 88 %的同源性 。以下从 自组装机制、
(
质大分子做功的结果 ,它们称为分子马达 molecular 微丝的极性、微丝的特异性药物三个方面介绍微丝 。
motor) 。具体到细胞内的物质运输 ,生物体主要依
图 1 微丝纤维的螺旋模型
靠两种细胞骨架系统 ———微管和微丝 , 以及与之相
( )
微丝的自组装机制 也称踏车现象 在适宜的
关的马达蛋白。微管 、微丝和马达蛋白组成的系统
温度和存在 A TP 、K+ 、Mg2 + 离子的条件下 ,肌动蛋
就好比细胞内的交通网络 ,不断进行着货物的运输 ,
白单体可自组装为纤维 。结合 A TP 的肌动蛋白对
( )
动力由三磷酸腺苷 A TP 水解所产生的能量来提
微丝纤维末端 的亲和力高 , 而结合二磷酸腺苷
供 ,其运转效率比一般的马达高得多 ,有的甚至接近
(AD P) 的肌动蛋白对纤维末端的亲和力低 ,容易脱
100 % 。长距离的胞内运输主要是由沿微管运动的驱
落 。当溶液中结合 A TP 的肌动蛋白浓度高时 ,微丝
( ) ( )
动蛋白 kinesin 和动力蛋白 dynein 承担 ,而短距离
快速生长 , 从而在微丝纤维 的两端形成 A TP “帽
( )
的运输可能需要在微丝上运动的肌球蛋白 myosin 。
子”,这样的微丝有较高的稳定性 。伴随着 A TP 水
目前 ,肌球蛋白马达依据其蛋白氨基酸序列的
解 ,与微丝结合的A TP 就变成了AD P ,当AD P 暴露
不同分成 18 个不同种类 ,就好像人与人之间总体相
出来后 ,微丝就开始去组装而变短 。微丝具有极性 ,
似但又各具特点 。在此重点介绍的是肌球蛋白V I ,
肌动蛋白单体加到正极的速度要比加到负极的速度
它相对于家族内其他成员有着不同的结构 ,导致它
快 5~10 倍 。溶液中结合 A TP 的肌动蛋白浓度也
具有不同的胞内功能 。例如肌球蛋白V I 的头部区
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