生物化学考研辅导石东里老师讲.docVIP

PAGE XI 生物化学 第三版 上、下册（王镜岩） 考研辅导笔记 石东里老师讲 目录 TOC \o 1-4 \h \z \u 第一章 蛋白质化学（考研中约占30%） 1 第一节 氨基酸（共7个大问题） 1 1. 氨基酸的结构 1 1.1 蛋白质的水解（三种水解方式） 1 1.2 氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P123 1 1.3氨基酸的结构特点 1 2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考） 1 2.1 按氨基酸的酸碱性分 1 2.2 按氨基酸所携带的侧链R基分 1 2.3 按侧链R基的极性 1 2.4 按氨基酸在人体内能否自身合成可分为 2 2.5 按转化的产物分 2 2.6 非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可） 2 3.氨基酸的作用（功能） 2 3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位 2 3.2作为活性物质的前体 2 3.3作为神经递质 2 3.4氧化分解产生ATP 2 3.5作为糖异生的前体 2 4.氨基酸的酸碱化学 2 4.1 氨基酸为两性离子（兼性离子） 一般不考，但要理解 2 4.2 氨基酸的两性电解和等电点 2 4.3 氨基酸的甲醛滴定 3 4.4 氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P131 3 5. 氨基酸的化学反应 3 5.1 α-氨基参加的反应 3 5.2 α-NH2与α-COOH共同参加的反应 4 6. 氨基酸的光学活性与光谱性质 4 6.1 除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有两个手性碳原子 4 6.2 紫外吸收光谱（专指 3种芳香族氨基酸 Trp、Tyr、phe ） 4 7. 氨基酸混合物的分析、分离 4 7.1从以下4各方面进行分析 4 7.2 电泳、层析 4 第二节 蛋白质的共价结构 4 1.蛋白质通论（小题） 4 1.1 蛋白质的元素组成特点 4 1.2 氨基酸残基的平均分子量约为110 5 1.3生物学意义 （了解） 5 2. 肽 5 2.1肽键 5 2.2 肽的书写与命名 5 2.3 肽的理化性质 5 2.4 天然存在的活性肽 谷胱甘肽 5 3. 蛋白质的一级结构 6 3.1 一级结构的概念（了解）和主要化学键 6 3.2 蛋白质一级结构的测定方法 6 4. 蛋白质的三维结构 6 4.1 蛋白质构象的研究方法 6 4.2 稳定蛋白质三维结构的作用力 6 4.3 蛋白质的二级结构 6 4.4 纤维状蛋白 7 5.蛋白质的超二级结构和结构域 8 5.1 超二级结构 8 5.2 结构域 8 6.蛋白质三级结构 8 6.1概念（理解 8 6.2结构特征 8 6.3 维持蛋白质三级结构的主要作用力——次级键 8 7. 蛋白质的四级结构 8 7.1 概念 8 7.2 理解亚基与肽链的关系 8 7.3 蛋白质以寡聚体存在的意义（2个或2个以上亚基组成的蛋白质统称寡聚体） 8 8. 蛋白质的折叠与结构预测 8 8.1 折叠是一个有序的过程 8 8.2 折叠要点 8 第四节 蛋白质结构与功能的关系 （大题） 9 1.一级结构决定空间结构 9 2.蛋白质一级结构与功能的关系 9 2.1同源蛋白质与物种之间的关系 9 2.2 不变残基与可变残基（氨基酸残基） 9 2.3 分子进化 系统进化树 9 2.4蛋白质分子的激活（两个例子） 9 2.5分子病 9 3.蛋白质空间结构与功能的关系（决定与被决定的关系） 9 3.1 氧合蛋白 9 3.2免疫球蛋白 IgG(了解) 10 3.3 肌动、肌球蛋白 （了解）肌球蛋白具有ATP酶活性 10 第五节 蛋白质的性质及分离纯化 10 1.蛋白质性质 10 1.1紫外吸收性质 10 2.蛋白质两性解离性质 （参考氨基酸的） 10 3.蛋白质的胶体性质（常考） 10 4.蛋白质的沉淀 10 5.蛋白质的变性/复性 10 5.1概念 （掌握） 10 5.2肽键未断、分子量未变、断的是次级键 10 5.3 变性因素 10 5.4变性本质 10 5.5变性后性质变化 10 6.蛋白质分子量的测定 10 7.蛋白质分离纯化的方法（原理） 11 8.蛋白质纯度的鉴定 11 第二