05氨基酸、肽和蛋白质.pptVIP

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  • 2019-08-03 发布于江苏
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2、食品中蛋白质来源及种类 动物中蛋白质;如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质:如大豆、谷物 微生物中蛋白质:酵母 2、食品中蛋白质来源及种类 牛乳中的蛋白质 酪蛋白 乳清蛋白 2、食品中蛋白质来源及种类 肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 2、食品中蛋白质来源及种类 小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 概念: 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、天冬酰胺 ( Asn ) 、谷酰胺(Gln)的酰胺基、丝氨酸(Ser)和非极性残基与水分子相互结合的性质。 作用方式: 结合过程 化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化 各种蛋白质的水合能力 蛋白质浓度 盐 3、蛋白质的溶解度 疏水相 互作用 Bigelow的蛋白质溶解度理论 影响因素 pH和溶解度 影响因素 离子强度和溶解度 影响因素 盐离子强度与蛋白质相互作用 影响因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 4、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶(明胶) 疏水相互作用——不可逆凝胶(蛋清蛋白) 二硫键——不可逆凝胶(乳清蛋白) 金属离子的交联相互作用 两类凝胶 凝结块(不透明)凝胶 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集,不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基 的类型 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 :谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸: 水吸收能力强,有黏性。 非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键:使面团坚韧。 影响蛋白质界面性质的因素: 影响蛋白质乳化作用的因素: 蛋白质的溶解度:正相关 pH值 pH=PI 溶解度小时,降低其乳化作用 pH=PI 溶解度大,增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI,具有较高的溶解度,此时,乳化作用增加。 与蛋白质表面疏水性存在正相关。 适当热诱导蛋白质变性,可增强其乳化作用。 蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡形成和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的分子性质 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的浓度 2%一8%,随着浓度增加起泡性增加。 超过10%,气泡变小,泡沫变硬。 温度 适当加热处理可提高起泡性能。 过度的热处理则会损害起泡能力。 影响泡沫形成和稳定性的因素: pH值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白 在pI时蛋白质的溶解度很低,形成泡沫数量较少(泡沫膨胀率较低),但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl:增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 Ca2+:提高泡沫的稳定性,Pr-COOH搭桥 影响泡沫形成和稳定性的因素: 糖 损害蛋白质的起泡能力,却改进了泡沫的稳定性。 脂 稳定性下降 搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低 消泡剂 8、蛋白质与风味物质的结合 蛋白质 结合方式 干蛋白粉 物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 共价键 影响蛋白质与风味结合的因素 蛋白质的构象 水:促进极性挥发物的结合。 pH :碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 。 热 :热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 化学改性:化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质 2、低温处理下的变化 食品的低

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