生物化学之代谢.docVIP

第一章 氨基酸 1 第二章 蛋白质的结构与功能 2 1. 蛋白质结构和功能关系： 2 4. 血红蛋白和肌红蛋白与氧结合的特点： 3 8.什么是蛋白质辅基？以肌红蛋白为例阐述与蛋白质结构功能的关系。 4 第三章：酶与辅酶 5 1.影响酶高效催化的因素是多方面的： 5 7.酶活性调节有哪些种类？各有什么特点？ 8 8、辅酶 8 第四章：糖代谢 9 11、丙酮酸脱氢酶复合体的调控机制。 11 第五章：生物氧化 12 5. 化学渗透假说 13 8. 线粒体电子传递链抑制剂/解偶联剂/氧化磷酸化抑制剂 14 第六章：脂代谢 16 11、请描述动物合成1分子含20碳的饱和脂肪酸所涉及的生物化学过程。 19 12、脂肪酸从头到尾合成与脂肪酸β-氧化的不同点 20 第七章：氨基酸代谢 20 5. 碳的骨架 21 8. 碳骨架的去向 22 第八章：核酸代谢 23 6. 核糖核苷酸的从头合成 23 7. 人体嘌呤核苷酸降解的终产物是尿酸；人体氨基素降解能够产生尿素 25 第九章、代谢调控 26 1. 糖代谢与脂代谢之间相互关系 26 2. 糖代谢产物进入氨基酸代谢 26 3. 脂类代谢与氨基酸代谢之间 27 请论述柠檬酸调控软脂酸生物合成机理 27 氨基酸 PHPI时，该氨基酸带负电，随着PH的升高，氨基酸不断失去质子 多肽链从N—C端，(—CO—NH)，所以Lys-Glu中有两个游离的氨基和两个游离的羧基 PH=PK+lg(H2A/HA),所以在环境PH等于氨基酸某基团的pK时，有一半基团解离对于羧基，一半分子带负电，一半分子不带电，平均每个分子带0.5个负电荷组氨酸的PKR=6.0在pH=7附近有明显的缓冲作用 蛋白质的结构与功能 蛋白质结构和功能关系： 蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定生物学功能。蛋白质的一级结构变化往往通过高级结构的变化最终影响到蛋白质的生物学功能；不变残基在蛋白质高级结构和生物学中起重要作用，如果发生改变会严重影响蛋白质的功能；可变残基发生改变不会引起蛋白质功能变化。不变残基在蛋白质行驶生物功能时起重要作用，而可变残基在蛋白质进上占有重要位置。(镰刀型细胞贫血症就是β亚基的谷氨酸变成缬氨酸，导致β亚基三维结构表面电荷性质发生变化) 活性蛋白质有独特的天然构象，形成这样的三维构象离不开多肽链的折叠，因此二级结构是必需的，但并非所有蛋白质都含有超二级结构、结构域和二硫键。结构域不是功能域。 蛋白质变性是构象发生变化。构型变化涉及共价键变化。 血红蛋白和肌红蛋白与氧结合的特点： 血红蛋白和肌红蛋白都有可逆结合氧的能力，但结合特点不同。肌红蛋白的功能主要是在肌肉中存储、供应氧，其氧合曲线为双曲线，显示肌红蛋白在低氧分压下与氧仍有较强的亲和力；血红蛋白的功能是在血液中运输氧，其氧合曲线为S形，显示在低氧分压时血红蛋白与氧亲和力较低，到了一定O2浓度时氧结合才出现线性增加，表明血红蛋白在结合O2时各个亚基存在协同效应。血红蛋白是一种变构蛋白。 形成了特定的环境包裹血红素，防止2价Fe的自养化(只用二价Fe时才有结合氧的能力)。血红素对肌红蛋白可逆结合氧的能力贡献很大，除去血红素后的肌红蛋白，即珠蛋白，是没有氧结合能力的。反过来讲，多肽链的作用也很重要，如果没有多肽链折叠成疏水还原性的微环境，血红素也不会有可逆结合氧的能力。血红素单独存在时结合氧能力很强，氧不容易释放。 Sanger2,4-二硝基氟苯完成了胰岛素一级结构分析Edman苯异硫氰酸酯 蛋白质变性剂：SDS样品制备中加入SDS(十二烷基硫酸钠)是为了变性蛋白质，是蛋白质形状统一为长棒状并带上负电荷；酶活测定时，最后一步加入三氯已酸是为了变性沉淀酶蛋白，终止酶活性反应：DNA分离过程酚/仿混合液抽提是为了变性除去结合在DNA分子上的核蛋白。尿素和SDS都属于蛋白质变性剂，能破坏蛋白质的次级键。巯基乙醇，过甲酸断裂二硫键 8.什么是蛋白质辅基？以肌红蛋白为例阐述与蛋白质结构功能的关系。 答：蛋白质辅基是那些与酶蛋白结合比较紧密，不能用透析法除去，需要用一定的化学方法才可以小分子物质(FAD、FMA). 辅基是整个分子的一部分，是蛋白质实现功能所必需的，脱辅基蛋白会部分甚至完全丧失活性。血红素对肌红蛋白可逆结合氧的能力贡献很大，除去血红素后的肌红蛋白，即珠蛋白，是没有氧结合能力的。反过来讲，多肽链的作用也很重要，如果没有多肽链折叠成疏水还原性的微环境，血红素也不会有可逆结合氧的能力。血红素单独存在时结合氧能力很强，氧不容易释放。 补：在结合酶的催化过程中，酶蛋白和辅助因子所起的作用各不相同，前者决定酶反应的专一性和高效性，后者决定酶反应的类型。在结合酶中，一种酶蛋白只于一种辅基结合，作用于一种底物，向者一个方向进行化学反应；而一种辅基则可以与若干种酶蛋