基础生物化学12章.pptVIP

基础生物化学;第一章 绪 论 ;一、生物化学的概念、研究对象和内容;细胞结构;生物化学研究的主要内容包括 静态生物化学和动态生物化学。;静态生物化学 ;动态生物化学 ;二、生物化学的发展简史 ;一、叙述生物化学阶段;二、动态生物化学阶段; 三、分子生物学阶段 ;四、生物化学的应用 ;五、生物化学的学习方法 ;第二章 蛋白质 （protein）; ;第一节 蛋白质的重要功能及元素组成 ;二、蛋白质的元素组成 ;蛋白质中氮的含量 ;第二节 氨基酸 (amino acid);一、 α-氨基酸的结构特点 ;二、氨基酸的分类 ;1、脂肪族氨基酸;③缬氨酸 （?-氨基-?-甲基丁酸） Val(V) ④亮氨酸 （?-氨基-?-甲基戊酸） Leu(L) ;⑤异亮氨酸 （?-氨基-?-甲基戊酸） Ile(I);（2）含羟基或硫氨基酸;③半胱氨酸 （?-氨基-?-巯基丙酸） Cys(C) 常以氧化型-胱氨酸形式存在 ④甲硫氨酸 （?-氨基-?-甲硫基丁酸） Met(M) 机体代谢中作为甲基的供体 ;（3）酸性氨基酸及其酰胺;③天冬酰胺 Asn(N) ④谷氨酰胺 Gln(Q) ;（4）碱性氨基酸;2、芳香族氨基酸;③色氨酸 （?-氨基-?-吲哚基丙酸） Trp(W) 植物体内可转化为生长素， 某些动物体内可转化为尼克酸 ;3、杂环族氨基酸;根据R基团的极性分类： ;;;;;三、必需氨基酸 ;四、蛋白质的稀有氨基酸 ;五、非蛋白质氨基酸;六、氨基酸的酸碱性;2、氨基酸的两性解离;3、氨基酸的等电点;丙氨酸的滴定曲线;组氨酸的解离情况;pK值就是某种解离基团有一半解离时溶液的pH值 ;七、氨基酸的立体化学;L-、D-：参考甘油醛划分的（不对称C原子的存在）。 2、旋光性：用旋光仪测定的（不对称C原子的存在） 左旋：Ser、Leu、Pro、Trp、Phe等。 右旋：Ala、Ile、Glu、Asp、Val、Lys、Arg等。 Gly由于不具有不对称C原子，所以没有旋光性。;;;八、氨基酸的吸收光谱;;九、氨基酸的重要化学反应;;;α-氨基具有的反应;Sanger反应（ DNFB反应）2、4-二硝基氟苯的反应;荧光胺反应与丹磺酰氯反应;与丹磺酰氯的反应;艾德曼(Edman)反应异硫氰酸苯酯的反应;;;;羧基具有的反应;第三节 肽;;肽的命名 天然存在的活性寡肽 谷光甘肽全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（GSH）γ肽健 其他寡肽： 短杆菌肽，鹅膏蕈素，催产素，加压素等;谷胱甘肽的生理功用;第四节 蛋白质的分子结构;;二、蛋白质的一级结构;2、蛋白质一级结构的测定方法;3、蛋白质一级结构测定的具体步骤;;一些特殊酶的酶切位点;4蛋白质一级结构举例; 3D-structure of insulin;蛋白质一级结构举例;三、蛋白质的二级结构;三、蛋白质的二级结构;1.构型与构象;2、肽平面;3.蛋白质二级结构的基本类型;;;;β-折叠片的基本特征;β-折叠片的基本特征;β-折叠包括平行式和反平行式两种类型;;β-转角;无规则卷曲示意图;;四、蛋白质的超二级结构;;;;;五、结构域 ;卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域;六、蛋白质的三级结构;维持蛋白质三级结构的力;蛋白质分子中氢键的形成;2. 疏水键：;3. 离子键（盐键）：;4．范德华氏（van der Waals)引力： 原子之间存在的相互作用力。;;肌红蛋白;肌红蛋白(myoglobin);蛋白质的四级结构;蛋白质四级结构与功能的关系——变构效应;血红蛋白与肌红蛋白的氧结合曲线;;第五节 蛋白质的分子结构与功能的关系;一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能;; 高级构象决定蛋白质的功能;第六节 蛋白质的重要性质;蛋白质两性解离性质和等电点;等电点时的特性： （1） 净电荷为零 （2）易沉淀析出，溶解度下降失去双电层 （3）导电能力下降 （4） 粘度最小 ; 蛋白质胶体性质;;蛋白质的沉淀;蛋白质变性与复性;;蛋白质主要呈色反应;双缩脲反应;