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酶促反应的速率和影响因素 酶作用的机制 1.酶催化作用的本质:降低反应活化能 2.酶催化作用的中间反应学说 ?在酶催化到反应中,第一步是酶与底物形成:酶——底物中间复合物,当底物分子在酶的作用下发生化学变化后,中间产物再分解成酶和目标产物 ?E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 底物浓度对酶促反应速率的影响——米氏方程 1931年,德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究,推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式,即米氏方程 Km——米氏常数 Vmax——最大反应速率 Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 米氏方程的推导 根据中间产物学说 当底物浓度较低时: 反应速率与底物浓度成正比;反应为一级反应。 [S] V Vmax 当底物浓度高达一定程度: 反应速率不再增加,达最大速率;反应为零级反应 [S] V Vmax 根据米氏方程——酶促反应速率与底物浓度之间的关系 1、在底物浓度低时,反应速率与底物浓度呈正比,表现为以及反应特征 2、当底物浓度达到一定值,几乎所有的酶都与底物结合后,反应速率达到最大值Vmax,此时再增加底物浓度,反应速率不在增加表现为零级反应 3、当反应速率等于最大速率一半时,即V=0.5Vmax时。则 Km=【S】 米氏方程所规定动力学规律,是酶促反应的一项基本熟悉属性 米氏常数的求法,双倒数作图法 可以将米氏方程的形式加以改变,将方程两边同时取倒数,使方程变成y=ax+b的直线方程
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