第09章蛋白质的降解与氨基酸代谢15.pptVIP

第九章 蛋白质的降解与氨基酸代谢 一、蛋白酶（肽链内切酶） 作用于肽链内部的肽键。e.g. 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶。 二、肽酶（肽链外切酶） 又称肽链端解酶，只作用于多肽链末端，依次将AA一个一个、或两个两个地从肽链水解下来。 1、二肽酶：专门水解二肽。 2、氨肽酶：专一作用于氨基末端的肽键。 3、羧肽酶：专一作用于羧基末端的肽键。 第二节 氨基酸的降解与转化 氨基酸代谢概况 一、脱氨基作用 1. 氧化脱氨基作用（主要方式） 指AA在酶作用下先脱去两个H形成亚氨基酸，亚氨基酸再自动与水反应生成a-酮酸和氨（NH4+）的过程。 L-氨基酸氧化酶：辅基为FMN，最适pH为10； D-氨基酸氧化酶：辅基为FAD，分布广活性强； 谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨酸起催化作用。 2. 转氨基作用 指α-AA和α-酮酸间由转氨酶催化的氨基转移反应。 转氨作用是肝外组织中AA脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，其它AA都能参与转氨基作用。 体内转氨酶种类繁多，其辅酶均为磷酸吡哆醛；大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基受体。 在大多数动物组织细胞中，谷草转氨酶的含量最高，活性最大；且Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 3. 联合脱氨基作用 指AA不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过转氨作用生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨的过程。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。 4. 非氧化脱氨基作用 ①直接脱氨基作用；（氨解酶催化Phe、Tyr） ②还原脱氨基作用； ③水解脱氨基作用； ④脱水脱氨基作用； ⑤脱巯基脱氨基作用； ⑥氧化还原脱氨基作用； 二、脱羧基作用 体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。 直接脱羧基作用： 三、氨基酸降解产物去路 1. NH3的去路 ①再生为氨基酸：组织细胞中碳水化合物代谢旺盛时，氨可与碳水化合物生成的α-酮酸发生氨基化反应重新生成氨基酸。虽然通过脱氨基作用产生的氨再用来合成AA时并不能增加AA的数量，但却能改变AA的种类 。 ②生成酰胺：生成Gln和Asn是生物体贮藏和运输氨的主要形式，也是解除氨毒害的最主要途径。另一方面还可作为蛋白质合成的原料。 ③生成铵盐：有些植物组织中含有大量有机酸，如柠檬酸、异柠檬酸、苹果酸、酒石酸和草酰乙酸等，氨可以和之结合生成铵盐，以保持细胞内正常的pH。 ④生成其它含氮物质：如嘧啶类化合物 。 ⑤生成尿素（鸟氨酸循环，urea cycle）：哺乳动物体内大部分氨在肝脏中转变为尿素，再经由尿液排出体外 血氨的转运（肝外→肝脏） 谷氨酰胺的运氨作用：Gln无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。 2. α-酮酸（C架）的去路 ①再生为氨基酸：脱氨基的逆反应 。 ②进入TCA：彻底氧化为CO2和H2O，产生能量。 ③转变为糖和脂肪：大多数AA在体内可转变为糖，称为生糖AA；生糖氨基酸可降解为α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、草酰乙酸、丙酮酸等糖代谢中间物。另一些AA则在体内能转变为酮体，称为生酮氨基酸，如Leu、Lys等。既能生成糖又能生成酮体的AA称为生糖兼生酮AA，如Phe 、Tyr等。 3. 胺的去路 ①胺类氧化：在胺氧化酶催化下生成醛，再氧化为FA，最终生成CO2和H2O 。 第三节 氨和氨基酸的生物合成 一、氮素循环 二、生物固氮 指大气中的分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下还原为NH3，然后再被植物吸收，用于合成氨基酸及其它含氮化合物的过程。 生物固氮反应在常温常压下进行，是氮素循环的重要环节，为氨的主要来源，每年自然界生物固氮总量达到2亿吨，远远超过工业固氮（Fe作催化剂，450℃，20~30MPa）。 2. 固氮的化学 固氮酶复合体（两个组分均含有铁硫蛋白） 还原酶组分（铁蛋白）：二聚体，给另一组分提供强还原力的电子； ?固氮酶组分（钼铁蛋白）：α2β2，利用高能电子把N 2还原为NH4+。 固氮反应 ①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O 固氮条件 ①充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌氧环境。 固氮酶的放氢反应：固氮酶能同时或单独催化H+还