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提纲 一、氨基酸的结构、种类和分类 氨基酸的结构通式 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 疏水氨基酸和亲水氨基酸 必需氨基酸与非必需氨基酸 二、氨基酸的性质与功能 缩合 手性(Gly除外) 酸碱解离性质与两性离子 R基团的结构变化和化学反应性质 三、氨基酸的分离与纯化 电泳 离子交换层析 亲水氨基酸,即极性氨基酸,其R基团呈极性,一般能和水分子形成氢键,故对水分子具有一定的亲和性。它们包括:Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His; 疏水氨基酸,即非极性氨基酸,其R基团呈非极性,对水分子的亲和性不高或者极低,但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。 * 氮含量蛋白质:16%三聚氰胺:66.7% 什么是蛋白质 一 蛋白质的化学概念:许多不同的α-氨基酸按一定的顺序通过酰胺键(肽键)相互连接而成的一类具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。 二 功能: 1 催化剂(酶) 2.结构支持(胶原蛋白等) 3 贮存 (肌红蛋白等) 4 运输(血红蛋白等 5 运动 (肌球、肌动等) 6 防御 (抗体等) 7 信号转导(胰岛素等) 三 元素组成:碳、氮、氢、氧、硫等 蛋白质系数:6.25 第一章 氨基酸的结构与功能 不同的侧链基团 不同的理化性质 氨基酸的结构通式 蛋白质氨基酸,即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中,由专门的tRNA携带,直接参入到蛋白质分子之中 共22种:20种常见+2种不常见 相同的结构通式(α-氨基酸(除Pro), 都有手性C(除Gly), L-氨基酸(除Gly) 差别在侧链基团(R基团) 所有的生物体都含有常见的20种;2种不常见的蛋白质氨基酸:含硒半胱氨酸(第21种)和吡咯赖氨酸(第22种) 非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中,或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物 例如:瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸 脂肪族 芳香族 含硫族 极性/不带电荷 碱性/酸性 疏水:非极性R基团 亲水:极性的R基团(电中性、带负电荷、带正电荷) 氨基酸的分类 1.根基R侧链的化学结构不同:脂肪族.芳香族.杂环族 2.根据R侧链极性不同: 非极性、极性(正、负、不带电) 3.根据R侧链对水的亲和性:亲水、疏水 亲水氨基酸VS疏水氨基酸 不带电荷的非极性氨基酸 不带电荷的极性氨基酸 三种芳香族氨基酸 带电荷的极性氨基酸 含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中,而吡咯赖氨酸仅存在于一些原核生物体内,作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。 必需氨基酸VS非必需氨基酸 必需氨基酸是指人体必不可少,而机体内又不能合成、必须从食物中补充的氨基酸。如果饮食中经常缺少它们,就会影响健康。必需氨基酸共有10种:Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu、Val、Arg和His。人体虽能够合成Arg和His,但合成的量通常不能满足正常的需要,因此这两种氨基酸又被称为半必需氨酸。- 余下的氨基酸则属于非必需氨基酸,动物体自身可以进行有效的合成,它们包括:Ala,Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。 笨(苯丙氨酸)蛋(蛋氨酸)精(精氨酸)来(赖氨酸)宿(苏氨酸)舍(色氨酸)住(组氨酸)亮(亮氨酸)凉(异亮氨酸)鞋(缬氨酸) 氨基酸的名称和缩写 氨基酸的缩合反应与肽的形成 氨基酸物理性质:颜色(无色晶体)、溶解性、旋光性、熔点(大于200℃) 氨基酸的手性:D型与L型氨基酸 22种蛋白质氨基酸分子中,除了甘氨酸,均至少含有一个不对称碳原子,因此除甘氨酸以外的21种蛋白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参照物,具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两种对映异构体。实验证明,蛋白质分子中的不对称氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中,它们不能参入到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。 氨基酸的构型与氨基酸的旋光方向没有必然的联系。 由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基,因此氨基酸具有特殊的解离性质,但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷,以这种形式存在的离子被称为兼性离子(zwitterions)或两性离子。 特殊的酸碱性质与等电点 氨基酸的两性解离 溶液的PH值影响氨基酸各个集团的电离状态 对于任何一种氨基酸来说,总存在一定的pH值,使其净电荷为零,这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH
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