蛋白质化学6下.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * 一、角蛋白 α-角蛋白 毛、发、羽毛、指甲 湿热和外力拉直 含丰富的胱氨酸，二硫键 β-角蛋白 蜘蛛丝、蚕丝 二、胶原蛋白 皮肤、软骨的主要成分 各肽链为左手螺旋 三条肽链缠绕为右手大螺旋 含有其它蛋白质中少见的羟脯氨酸（9％）、羟赖氨酸 三、血红蛋白 珠蛋白和血红素 血红素的第六个配位键在无氧时与水分子结合生成去氧血红蛋白Hb，在有氧时则与氧结合生成氧合血红蛋白HbO2 第九节 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构对高级结构的影响 一级结构（氨基酸的种类及排列顺序）的改变必然影响高级结构。 1、氨基酸的组成和顺序决定了?-螺旋是否存在以及形 成螺旋后的稳定程度 例如：多聚赖氨酸；多聚谷氨酸 2、R基的大小对多肽链能否形成螺旋有影响 例如：多聚异丙氨酸；脯氨酸 蛋白质分子结构与功能的关系（难点） 1、蛋白质一级结构与功能的关系 （ 1）一级结构与生物进化 （2）一级结构与分子病 2、蛋白质高级结构与功能的关系 （ 1）蛋白质变构与功能的关系 （2）蛋白质变性与功能的关系 3、蛋白质的激活 （1）一级结构与生物进化 同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。 A、同源蛋白质的概念： 是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。 蛋白质一级结构与功能的关系 牛、猪、羊、人等在中属上差异很大，但它们的胰岛素在一级结构上几乎一致，仅在A链的第8，9，10位上的3个氨基酸有差异。 细胞色素c是一种广泛存在于生物体内，具有铁卟啉的色蛋白（含有104个氨基酸残基），在生物氧化中起传递电子的作用。120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小。 人与黑猩猩大致相同； 人与马有12处不同 B、分子进化 （2）一级结构与分子病 一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。 A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分 子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。 例如：镰刀性贫血病 举例：分子病——镰刀型红细胞贫血症 1910年发现于非洲，40年后搞清病因，一种遗传病。症状：红细胞在缺氧时呈镰刀状，Hb与O2的亲和力改变， 红细胞易破裂发生溶血，运氧功能障碍，头昏、胸闷等贫血症状。  病因：血液中血红蛋白异常（HbS），正常： HbA 血红蛋白：两条α链和两条β链组成四聚体α2β2 ，  α链含141AA×2，β链含146个AA×2， 总共574个AA。  血红蛋白 HbS与HbA不同：β链第6位氨基酸残基异常。 HbA：第6位氨基酸为Glu。 HbS ：第6位氨基酸为Val。β链 HbA (正常) ： H2N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu---COOH HbS (异常) ： H2N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu---COOH 除此以外，血红蛋白的其他部分均完全相同，仅此微小差异（574个氨基酸中只有两个氨基酸差异），使HbA和HbS在功能 上表现出很大的差异。 贫血病人： 其血红蛋白的?-链的58、87位， β -链的第63、92位上的任何一个组氨酸被取代， 血红蛋白容易氧化成高铁血红蛋白，丧失输送氧 的能力。 说明蛋白质结构与功能的相适应性，二者之间有高度统一性。 （3）蛋白质的激活 例如：胰岛素原的激活 体内的某些蛋白质分子初合成时，呈无活性状态，称为蛋白质原. 蛋白质原的部分肽链以特定的方式断裂后，才变为活性分子. 蛋白质高级结构与功能的关系 以别构现象为例别构现象：蛋白质由于构象变化而引起分子性质变化从而导致生物功能的变化。 血红蛋白为例： 血红蛋白由四个亚基组成的四聚体，四个亚基间以次级链相连，每个亚基含有一个Fe2+。Fe2+能与氧气可逆结合，起运输O2的作用，每个亚基都结合一个O2，每个Hb最多可结合4个O2。 血红蛋白有两种构