第一章氨基酸和蛋白质(学生).ppt

蛋白质结构的主要层次 ① 酶解法 Hb S 线性缔合的分子基础 8. 蛋白质四级结构 （quarternary structure） （1）概念 多个亚基（subunit）缔合而成的具有一定空间结构的蛋白质分子。 主要特点： ① 独立存在的亚基无活性。 ② 各亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持结构稳定。 ③ 分子中亚基可相同，也可不同。 两个亚基的结构 4个亚基的结构 TMV: tobacco mosaic virus （2）四级缔合在结构和功能上的优越性 ① 降低比表面积，增加蛋白质的稳定性 ② 丰富蛋白质结构，行使更复杂功能。 ③ 提高基因编码的效率和经济性。 ④ 使酶的催化基团汇集，提高催化效率。 ⑦ 具有协同效应和别构效应，实现对酶活性的调节。 （4）血红蛋白（hemoglobin, Hb） 四级结构由佩鲁茨（Perutz）1958年完成。 ① Hb结构要点 2 条α链—141AA/链， 2 条β链—146AA/链 4分子heme 一级结构： Hb的α、β链和Mb差别较大，只有27个氨基酸残基是共有的。 ????? ?x? ??? 在此类型中几乎所用的连接链都是右手交叉： （3）??类型 一条多肽链的若干段折叠反平行组合而成。两个股通过一个短环连接，主要有： ① β曲折（β-meander）由多条反平行式的β-折叠链通过紧凑的β-转角连接而成。 ② 回形拓扑结构（Greek key topology） β曲折 回形拓扑结构 （4）α-螺旋 –回折–α-螺旋 两个α-螺旋通过一个β转角连接在一起。 λ噬菌体的λ阻遏蛋白含此结构 。 螺旋-回折-螺旋 5. 纤维状蛋白质(fibrous protein) 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护作用。 （1）角蛋白（ keratin） 来源于外胚层，包括皮肤及皮肤衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，为结构蛋白。 ① ?-角蛋白 一般是由2-3条右手?-螺旋肽链形成一个原纤维，肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性。 毛发的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。 ② β- 角蛋白 主要存在于蚕丝和蜘蛛丝内。 丝心蛋白具有0.7nm周期，是典型的反平行β-折叠。 肽链通常是由多个6肽单元重复而成： ? -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n- 意味着所有的Gly为位于折叠面的一侧；Ser、Ala位于平面的另一侧。 交替层中的Ala(或Ser)残基和Gly残基侧链的连锁（范德华力维系） （2）胶原蛋白 又称胶原（collagen），是动物体内含量最丰富的蛋白质。 ① 基本单位—原胶原（tropocollagen） 由三条肽链组成，每条1000残基。 每股肽链是一种特殊左手螺旋，三股左手螺旋又形成一种右手超螺旋（仅存在于胶原，人补体也可能存在）。 多肽链95%是三联体重复单位： （Gly-x-y )n Gly占1/3、x为Pro、y为Hyp或Hyl ② 胶原纤维（collagen fiber） 胶原纤维中原胶原有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。 由于原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子密度不同，这样通过1／4错位排列便形成间隔一定的（大约70nm)电子密度区域，而呈现模纹区带，区带间距为60-70nm。 ③ 稳定胶原三股螺旋的作用力 共价交联 原胶原分子内 原胶原分子间 范德华力 氢键 6. 结构域（structural domain） （1）概念 对于较大的蛋白质或亚基，多肽链往往先形成2个或2个以上的相对独立的三维实体，再装配成更复杂的三级结构。 溶菌酶(2个) 肌钙蛋白 （2）特点 ① 一般由100~200 个氨基酸残基组成。 ② 较小的蛋白质，结构域与三级结构等同。 ③ 域之间的裂隙，比较松散，是蛋白质优先水解的部位。 ④ 酶活性中心常位于两个结构域的界面上。 ⑤ 域之间由“铰链区”相连，有一定的柔性，使蛋白质实现一定的功能。 （3）结构域的类型 ① 反平行α-螺旋（全α- 结构）