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- 2019-11-28 发布于广东
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无活性的酶原 (proenzyme), 在特定的条件下, 通过部分肽段的 有限水解,转变 成有活性的酶。 如,动物的消化酶。 6.6 酶原激活 本章结束 * * * * * * * * 诱导契合学说认为, 酶和底物都有自己 特有的构象,在两 者相互作用时,一 些基团通过相互取 向,相互配合、定位以形成中 间复合物。 4.3 诱导契合学说(induced fit) 邻近与定向效应:增加了酶与底物的接触机会和有效碰撞。 张力效应:诱导底物变形,扭曲,促进了化学键的断裂。 酸碱催化:活性中心的一些基团,如His,Asp作为质子的受体或供体,参与传递质子。 共价催化:酶与底物形成过渡性的共价中间体,限制底物的活动,使反应易于进行。 疏水效应:活性中心的疏水区域对水分子的排除、排斥,有利于酶与底物的接触。 4.4 催化机理 影响酶促反应速度的因素与酶作为生物催化剂的特点密切有关。这些因素有:温度、酸碱性、底物浓度、酶浓度、激活剂(activators)和抑制剂(inhibitors)等。 5.酶促反应的动力学及其影响因素 一般来说,随着温度升高,化学反应的速度加快。在较低温度条件下,酶促反应也遵循这个规律。但是,温度超过一定数值时,酶会因热变性,导致催化活性下降。 最适温度(optimum T):使
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