《第五章：(酶工程)酶分子修饰》-公开课件.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 2）提高酶活力： 天冬氨酸酶通过胰蛋白酶修饰。从羧基端切除10个氨基酸残基的肽段，可以使天冬氨酸酶的活力提高5 倍左右。 3）消除抗原性：（抗原性还与分子大小有关） 木瓜蛋白酶用亮氨酸氨肽酶进行有限水解，除去其肽链的2/3，该酶的活力基本保持。其抗原性却大大降低。 （二）氨基酸置换修饰 将肽链上的某一个氨基酸换成另一个氨基酸，引起酶蛋白空间构象的改变，从而改变酶的某些特性和功能的方法。 氨基酸或核苷酸的置换修饰可以采用化学修饰方法，例如，Bender等成功地利用化学修饰法将枯草杆菌蛋白酶活性中心的丝氨酸转换为半胱氨酸，修饰后，该酶失去对蛋白质和多肽的水解能力，却出现了催化硝基苯酯等底物水解的活性。但是化学修饰法难度大，成本高，专一性差，而且要对酶分子逐个进行修饰，操作复杂，难以工业化生产。 现在常用的氨基酸置换修饰的方法是定点突变技术。定点突变（site directed mutagenesis）是20世纪80年代发展起来的一种基因操作技术。是指在DNA序列中的某一特定位点上进行碱基的改变从而获得突变基因的操作技术。定点突变技术，为氨基酸或核苷酸的置换修饰提供了先进、可靠、行之有效的手段。 酶分子的定点突