蛋白质的结构和功能讲.pptxVIP

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;;任课教师;通 知;;;被集体宰杀的疑似疯牛 ;疯牛病-- Mad cow diseases;疯牛病;蛋白质结构异常与分子病 ;第一篇 蛋白质; 第一章 蛋白质的结构与功能 ;蛋白质的一至四级结构; 生物大分子 (分子量从104~1012 道尔顿不等); 第一节 组成蛋白质的氨基酸; 氨基酸的分类;; 两种结构特殊的氨基酸; 第二节 蛋白质的一级结构 (primary structure) ; 肽链 / 氨基酸残基 / 主链与侧链 ; 蛋白质的空间结构  构象/高级(2;3;4)结构;定义 稳定因素:氢键 基本类型:  α-螺旋和β-折叠(有规则)  β-转角和Ω环(部分有规则)  无序结构;蛋白质的二级结构;;1, 肽平面(peptide plane)与二面角 肽单元 (peptide unit)/酰胺平面(amide planes) ;肽键具有部分双键的性质 ; 二面角(构象角) (dihedral angle)连结两个相邻肽平面的Cα产生的角  a. 单键的旋转角度 Cα-C:Ψ(psi) Cα-N:Φ(phi) b.二面角决定了两个相邻肽平面的空间相对位置 ;肽平面,二面角(构象角);Ⅰ型(反式);2, α-螺旋(α-helix) ; 3.613螺旋;其它局部螺旋;左手超螺旋(left-handed superhelix); 影响α-helix结构的因素 a. 甘氨酸,脯氨酸 b. 侧链R基的大小:    过大,产生空间位阻    过小,空间占位太小 c. 带同种电荷的R基临近:   产生静电排斥,不能形成氢键 ; 两种结构特殊的氨基酸; 3, β-折叠 (β-pleated sheet);反向平行;4, β-转角与Ω环   β-转角( β- turn);Ⅰ型(反式); Ω环(Ω loop) ;5, 无序结构;二级结构与一级结构的关系;各种氨基酸残基在不同的二级结构中出现的频率不同  a. 形成α-螺旋能力强的氨基酸有:Glu、 Met、Ala、Leu  b. 形成β-折叠能力强的氨基酸有:Val、 Ile、Tyr  c. 形成β-转角能力强的氨基酸有:Pro、 Gly、Asn、Asp、Ser ;第四节 蛋白质的超二级结构和结构域;αα组合;细胞色素C的αα结构 ;亮氨酸拉链(leucine zipper) ;ββ组合;纤溶酶原的ββ结构 ;βαβ组合;细胞核抗原的βαβ结构 ;锌指结构 (螺旋-折迭-折迭模序) ;转录因子MyoD的螺旋-环-螺旋模序 ;Rossman折叠(Rossman fold) 两个连续的βαβ单元共享一个β折叠 四螺旋捆绑(four-helix bundle) 两个αα单元由松散结构连接在一起;蛋白质的结构域(domain) ;结构域(domain) 1, 平行α/β型 ;结构域(domain) ;(1) 单绕平行β-筒 (singly wound parallel β-barrel) 特点:中心部分由平行的β-链组成内筒,周围由α-螺旋以右手交叉的连接方式沿同一个方向逐个连接β-链形成外筒 举例:磷酸丙糖异构酶 ;单绕平行β-筒---磷酸丙糖异构酶;(2) 双绕平行β-片层   (doubly wound parallel β-sheet) 特点:多个平行的β-链右手扭曲成马鞍形, α-螺旋分别沿两个不同的方向连接相邻的β-链而分布在β-片层的两侧 举例:乳酸脱氢酶 ;双绕平行β-片层--乳酸脱氢酶 ;结构域(domain) 2, 反平行β-型;(1) 希腊花边β-筒 特点: 一条伸展的多肽链往 返缠绕,方向类似希 腊花边,而相邻的各 β-链反向平行 ;(2) 升降β-筒 特点:  由相邻的反平行β-链以发夹连接形成升降式的筒形结构 ;3, 全α-型;(1) 左手扭曲的升降筒形螺旋束 ;(2) 希腊花边螺旋束 特点:  连续的αα基序相互垂直地折叠起来,形成回形花边;4, 小的不规则结构;第五节 蛋白质的三级结构 (Tertiary structure); 蛋白质分子中的非共价键   a.氢键:分子两极一端具有正电性,另一端具有负电性,由于这一特点两个分子间有静电引力,此类引力称为氢键   b.非极性疏水键:疏水基团在水中聚集成簇的凝聚力   c.离子键:异性电荷间的静电引力所形成的键   d.范德华力:分子中原子与原子之间的相互作用力(吸引力) ;稳定蛋白质三维结构的作用力 ;;盐键又称盐桥或离

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