蛋白质的三维构造.ppt

免疫球蛋白的结构 立体结构模型 七、球状蛋白质与三级结构 (Tertiary Structure) ——由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 维系力有氢键/疏水键/离子键/范德华力 在二级结构基础上 包括主链和侧链构象在内的三维结构 （一）球状蛋白质的分类： ——根据其结构域分为4大类 1、全α－结构（反平行α螺旋）蛋白质 2、α，β－结构蛋白质 3、全β－结构（反平行β折叠片）蛋白质 反平行β桶 4、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质 （二）球状蛋白质三维结构的特征 （1）含多种二级结构元件 （2）三维结构具有明显的折叠层次 （3）分子是“紧密”的球状/椭球状实体 ——活性部位密度较低，有空间可塑性 （4）疏水核和亲水膜 （5）表面空穴 ——营造疏水环境、活性功能部位 膜蛋白 膜周边蛋白 膜内在蛋白 脂锚定蛋白质 大部分埋在脂中 小部分埋在脂中 可溶性 八、膜蛋白的结构 卷发(烫发)的生物化学基础 ?角蛋白在湿热条件下伸展转变为?—构象， 冷却干燥时可自发地恢复原状。 侧链R基一般较大，不适于处在?—构象 螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联 ——交联键使外力解除后肽链恢复原状 烫发时 还原剂 （二）?-角蛋白 丝蛋白的结构 （三）胶原蛋白(collagen) 1、组织分布与类型 属结构蛋白质 使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度 2、AA组成 皮肤中胶原蛋白肽链的96%是按 三联体 (G1y—x—y)n顺序重复排列 Gly数目占残基总数1/3 X 常为Pro，y常为Hy-Pro/Hy-Lys 需Vc、是糖蛋白 Gly 3、结构 4、胶原蛋白中的共价交联 分子内交联 由?肽组成 至少有：?l(I)/?l(II)/?l(III)/?1(IV)和?2胶原蛋白I：[?1(I)]2?2三螺旋 五种肽链AA顺序不同，分子量介于95000到100000之间，含1000个残基左右 5、胶原蛋白的类型 （四）弹性蛋白（elastin） 由可溶性的单体合成 是弹性蛋白纤维的基本单位 含有各种各样无规卷曲构象 肌肉 肌纤维束 肌纤维 肌原纤维 （五）肌球蛋白和原肌球蛋白 粗丝和细丝 轻酶解肌球蛋白 重酶解肌球蛋白 头片 六、 超二级结构与结构域 （一）超二级结构 若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起、相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的 二级结构组合单位。 （二）结构域 二级/超二级结构基础上形成的特定区域 结构域存在的原因： 1、局域分别折叠比整条肽链折叠 在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接， 有利于结构的调整 四、二级结构（Secondary Structure） 指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键 主要有?-螺旋、 ?-折叠、?-转角、无规卷曲、?-螺旋、?环等。 （一）?-螺旋 （?-helix） 1、?-螺旋的结构 螺距0.54nm 每圈含3.6个AA残基 每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100° 链内形成氢键与轴平行 多为右手螺旋 2 、?-螺旋的特点 （1）又称3.613－螺旋 （2）α螺旋的偶极矩：由于每一肽键 N-H和C＝O的极性而产生 （3）α螺旋的手性 左/右手螺旋都由L-AA残基构成 ——不是对映体 右手α螺旋空间位阻较小，构象稳定在肽链折叠中容易形成。 2 、?-螺旋的特点 ①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro吡咯环的形成 C? -N /C -N不能旋转 无法形成链内氢键 3 、影响?-螺旋形成的因素 310－螺旋 π螺旋（4.416－螺旋） 4、其他类型的螺旋 由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。 肽链主链呈锯齿状折叠构象。 （二） ?-折叠 （ ?-pleated sheet） C?总是处于折叠的角上 AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 两个AA之间的轴心距为0.35nm 1、?-折叠结构特点 氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 几乎所有肽键都参与链内氢键的交联 氢键与链的长轴接近垂直 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象 平行式：所有肽链的N-端都在同一边 反平行式：相邻两条肽链的方向相反 2、?-折叠的类型 （三） ?-转角和?凸起 1、 β转角（ β turn/bend/hairp