D型肝炎病毒抗原N端区的结构与其核酸结合性质之研究Studies.pptVIP

D型肝炎病毒抗原N端區的結構與其核酸結合性質之研究Studies of structure and nucleic acid binding properties of the N-terminal domain of hepatitis delta antigen 含D型肝炎病毒抗原N端第1至第88個氨基酸的蛋白稱為NdAg。NdAg含極多鹼性氨基酸，其具極強核酸結合力。NdAg具leucine zipper-like 序列，其極有可能形成coiled-coil結構。NdAg亦具核糖核酸監護子的活性，其可協助各式核糖核酸摺疊成新的構型。本研究擬對NdAg的結構以及NdAg與和核酸交互作用後蛋白或核酸分子結構之變化作深入之探討，以期了解NdAg蛋白之結構與功能。本研究發現NdAg蛋白中D型肝炎病毒抗原第1至第13個氨基酸序列被刪除、第1至第23個氨基酸序列被刪除或leucine zipper-like 序列內氨基酸發生插入或置換突變，均使NdAg蛋白的結構發生變化或令NdAg蛋白喪失其?-螺旋結構。然而這些突變蛋白仍具核酸結合能力及核酸監護子活性。含D型肝炎病毒抗原第24至第75個氨基酸序列之蛋白即N7蛋白雖不具a-螺旋結構，但當N7蛋白與核酸交互作用後，a-螺旋結構可被誘發。ac2450am被核酸誘發出a-螺旋結構的能力較N7蛋白差，故D型肝炎病毒抗原的第5