生科第五章 酶.pptVIP

第五章 酶（Enzyme）;6.1 酶的概念与特点;1. 高效性：通常要高出非生物催化剂催化活性的105~1017倍。 2. 专一性：酶对底物具有严格的选择性。 3. 敏感性：对环境条件极为敏感，易失活。 4. 可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节。;6.2 酶的化学本质与组成;1982年，T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。;（二）酶的化学组成;（三）酶的类型;大家应该也有点累了，稍作休息;1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶 lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）;1. 氧化还原酶类：主要催化氧化还原反应。;2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。;例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应;4. 裂解酶类：催化非水解性地除去底物分子中的基团的反应或逆反应。;5. 异构酶：催化 各种异构体之间的互变。;6. 合成酶类：与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反应。;乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27;系统名：包括所有底物（Substrate）的名称和反应类型。;6.4 酶的专一性(specificity);族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。;立体异构专一性;二、酶专一性假说;酶-底物结合方式：诱导契合;能垒: 反应物分子发生化学变化所需最低能量。 活化分子: 含有高于反应能垒而能起反应的分子。 活化能:分子由常态转变为活化状态所需的能量。 ;;二、酶和底物复合物的形成;一、酶的活性部位;亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团;28;;（四）酶与反应的过渡态互补;三、酶具有高催化效率的分子机制;;3. 酸碱催化;;;;溶菌酶活性中心与底物结合示意图;七、酶促反应动力学;二、底物浓度对酶作用的影响;当底物浓度较低时;随着底物浓度的增高;当底物浓度高达一定程度;用中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线：;E + S;米氏方程的推导;当反应速度为最大反应速度一半时，v=Vmax/2??;∵ km= （k2 +k3)/k1;3. 米氏常数的测定;米氏常数的意义;一、抑制剂（inhibitor）的影响;1. 不可逆抑制作用(irreversible inhibition) ——抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆反应。不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶活力。 ;二异丙基氟磷酸;2. 可逆抑制作用(reversible inhibition) ——抑制剂与酶的结合是可逆的。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。 类型：竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive I.） 反竞争性抑制作用（uncompetitive I. ） ;（1）竞争性抑制作用(competitive inhibition) ——抑制剂和底物竞争与酶结合，妨碍了底物与酶的结合，降低了酶的活力。;竞争抑制的动力学特点： 有I存在时，所得直线与无I时的直线在纵轴上交于一点，横轴截距负值减小，斜率增大。 ;（2）非竞争性抑制作用(non-competitive inhibition) ——底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的三元复合物EIS不能进一步转变为产物。;v = ———————;;（3）反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition） ——抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。;反竞争抑制的特点：;不可逆抑制作用 可逆抑制作用 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制;;一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.8×10-4和3.5×10-2，哪一个二肽是酶的最适底物？该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.7×10-2和2.6×10-4。哪一个是最强的抑制剂？ ;二、温度的影响;pH对酶作用的影响机制： 1.环境过酸、过碱使酶变性失活； 2.影响酶活性基团的解离； 3.影响底物的解离。 ;——凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。;6.8 酶活性的调节;二、酶的别（变）构调控;三、可逆的共价修饰调节 ——是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互