《生物化学》第三版课后习题答案详解上册.pdf

第三章 氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获 得它们。 蛋白质中的氨基酸都是 L 型的。但碱水解得到的氨基酸是 D 型 和 L 型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有 20 种。此外还有若干种氨基酸在某 些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸 （残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种 其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是 β-、γ-或 δ-氨基酸，有些 是 D 型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当 pH 接近 1 时，氨基酸的可解离基团全部质子 化，当 pH 在 13 左右时，则全部去质子化。在这中间的某一 pH （因不 同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（ H3N+CHRCOO- ）状态存 在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pH 称为该氨 基酸的等电点，用 pI 表示。 所有的 α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α -NH2 与 2,4-二硝基氟苯 （DNFB ）作用产生相应的 DNP- 氨基酸（ Sanger反应）；α-NH2 与苯乙 硫氰酸酯 （PITC ）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物 （ Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基 乙醇）断裂。半胱氨酸的 SH 基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应 在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外 α-氨基酸的 α-碳是一个手性碳原子， 因此 α-氨基酸具有光学 活性。比旋是 α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根 据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸 收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（ NMR ）波谱技术在 氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方 法有离子交换柱层析、高效液相层析（ HPLC ）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、 谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。 [见表 3-1] 表 3-1 氨基酸的简写符号 名称 三字母符号 单字母符号 名称 三字母符 号 单字母符号 丙氨酸 (alanine) Ala A 亮氨酸 (leucine) Leu L 精氨酸 (arginine) Arg R 赖氨酸 (lysine) Lys K 天 冬 酰 氨 (asparagines) Asn N 甲 硫 氨 酸 ( 蛋 氨 酸)(methionine) Met M 天 冬 氨 酸 (aspartic acid) Asp D 苯 丙 氨 酸 (phenylalanine) Phe F Asn 和/ 或 Asp Asx B 半胱氨酸 (cysteine) Cys C 脯氨酸 (praline) Pro P 谷氨酰氨 (glutamine) Gl