现代科技综述知识文库：热休克蛋白.pdf

现代科技综述系列—— 热热休休克克蛋蛋白白 科技是人类区别于动物的重要文明之一， 是人类对自然规律研究 利用的学科。 本文提供对科技基本概念 “热休克蛋白” 的解读，以供大家了解。 热热休休克克蛋蛋白白 生物体在各种应激条件下，如温度升高、机体损伤、 缺氧、接触某些重金属离子 其他化学物质时，可引 起热休克反应。 在热休克反应过程中，热休克基因的转录激活，并诱 导产生一组热休克蛋白。 HSP具有重要的生理功能，在正常细胞中也有活性， 故有“分子保姆”之称。 1962年，理托萨(F．Ritossa)在观察果蝇幼虫唾液腺染 色体时发现，当环境温度高于正常生理温度4～6 ℃ 时，染色体上会出现特殊的膨胀。 1974年，蒂西雷斯(A ．Tissierres)等发现引起这一变化 的主要原因与HSP 的合成有关。 1986年，施莱辛格(M ．J ．Sch esinger)将HSP定义为： (1)其合成主要是在环境因素刺激下，特别是当环境温 度升高几度时产生的；(2)在其基因的5’端非编码区存 在一段由14个碱基对组成的保守序列(即pe ham box)， 该序列作为HSP ．mRNA转录的启动子。 最初人们认为，HSP 只在高温下才能保护蛋白质的折 叠结构。 后来发现，除热之外，还有许多其它的刺激也能诱导 HSP 的生成。 于是便引入应激蛋白的概念。 迄今已发现的HSP不下几十种，按其分子量大小及其 同源程度，可将其分为若干个家族。 同一家族的成员队除大小相似外，还具有一些共同特 征。 不同种属会有相似的HSP 的家族。 习惯上，有时也按分子量大小分为低分子量HSP(30000 以下)，中分子量HSP(70000左右)，高分子量 HSP(80000 以上)3个主要家族。 HSP一般分布于细胞质 细胞核组分内。 在哺乳动物、昆虫 酵母等组织细胞中，大量的是 中、高分子量的HSP 。 其中，以70000左右的HSP产生量最多，故有“主要 HSP”之称。 低分子量HSP在植物中大量存在，分子量范围一般为 15000～18000 ，但也有2 1000 、24000 27000 。 HSP在进化上高度保守。 在对大肠杆菌、酵母、果蝇、寄生虫 人的HSP70 的 氨基酸序列分析中发现，它们具有80% 以上的相似 性，故HSP具有重要的生理功能，在免疫应答中发挥 特异作用。 表1 HSP族的生理功能及其免疫应答作用 1984年，佩 尔汉(H ．R ．Pe ham)发现HSP70对热休克后细胞的复 原是重要的，它可能与HSP27具有协同作用。 1988年，何蒂恩(P ．hretien)在热耐受的中国仓鼠细胞 突变株的研究中发现，HSP27 的含量与磷酸化的程度 对热耐受的产生是必需的。 不具有热耐受力的细胞突变株能合成其它种类HSP ， 但不能合成HSP27 。 在热耐受的突变株细胞中，非诱导的HSP27 的含量为 野生型的两倍。 众多研究资料表明，无论是动物、植物或是一些低等 生物，当预先经受过一次中等程度的热处理之后，就 能耐受其后的一个强烈的热处理，甚至在致死温度的 环境下也可生存。 这种热耐受现象，与细胞预先接受中度的热处理有 关。 HSP能保护组织细胞免受骤起的热休克损伤，形成热 耐受性，以防御随后发生的热休克或其它应激状态。 HSP是感染源(或许包括转化细胞) 的重要抗原。 已发现HSP90 、HSP83可作为肿瘤特异性移植抗原在细 胞表面表达，并诱导产生保护性免疫反应。 在不同肿瘤细胞中，HSP 100 HSP90个体特异性抗原 可能并非肿瘤自身抗原，但可能参与加工及递呈其它