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第一章 绪论
一、生物化学的概念
生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学(简称:生化),是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容
??? 1.研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。 蛋白质、核酸???
2.研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容。
3.遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史
四、生物化学与健康的关系
??? 生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
??? 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议
?? ?1.加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用。
??? 2.仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
??? 3.每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习。
??? 4.学习后及时做好复习,整理好笔记。
??? 5.学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力。???
6.实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告。
第一章 蛋白质的化学
一、蛋白质的分子组成
(一)蛋白质的元素组成
?? ??? 蛋白质分子主要元素组成:C、H、O、N、S。
特征元素:N元素(含量比较恒定约为16%)
故所测样品中若含1克N,即可折算成6.25克蛋白质。(实例应用)
(二)组成蛋白质的基本单位——氨基酸(AA)
(一)编码氨基酸的概念和种类:蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种
(二)氨基酸的结构通式:L-α-氨基酸 (甘氨酸除外)
(三)氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸(羧基)、碱性氨基酸(氨基及其衍生基团)和极性的中性氨基酸(羟基、巯基和酚羟基)。
二、蛋白质的结构与功能
(一)蛋白质的基本结构
1.肽键和肽
(1)肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。
(2)肽:氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
(3)生物活性肽
2.蛋白质的一级结构
概念:蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构。
意义:是空间结构及其功能的基础。
实例分析: 胰岛素、分子病等
(二)蛋白质的空间结构
蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象。
维系空间结构的化学键:氢键、盐键、疏水键和二硫键等
空间结构可分下列层次:
1.蛋白质的二级结构 α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2.蛋白质的三级结构 特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性。
3.蛋白质的四级结构 亚基的概念、数目、种类
三、蛋白质的理化性质和分类
(一)、蛋白质的理化性质
1.两性电离与等电点 蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响。
蛋白质的等电点:蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点(pI)。
1)蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,
2)蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,
3)蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出。
?????? 临床应用:电泳技术
电泳:带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳(electrophoresis)。
电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2.蛋白质的亲水胶体性质
临床应用:盐析(salt precipitaion)、有机溶剂沉淀法
3.蛋白质的沉淀
1)盐析法 2)有机溶剂沉淀法 3)生物碱试剂法 4)重金属沉淀法
4.蛋白质的变性 :蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程。
引起蛋白质变形的因素:(举例:物理因素、化学因素和生物因素)
变性的本质:非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态。
蛋白质变性的实际应用举例:应用变性的实
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