酶的别构调节.pdf

酶 活性 的 调节 酶的别构调节 酶需要在正确的时间和正确的地点有活性 不合适的表达或激活导致细胞的癌变或死亡！ 酶活性是受各种因素控制的，对酶 的活性进行调节，可以使其在特定 的时间、空间精确发挥作用。 ◼ 控制已有的酶的活性 ◼ 控制酶浓度 ◼ 控制酶的位置 酶结构的调节是通过对现有酶分子结构的 影响来改变酶的催化活性 分为别构调节和共价修饰调节两种机制 酶的别构调节 某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合， 使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及 代谢反应的速度。 别构物 别 构 活性 中 中心 心 别构激活剂——别构激活——增加活性 正协同 别构效应物 别构抑制剂——别构抑制——降低活性 负协同 底物、产物或ATP 、 别构激活剂 ADP 、AMP等 别构抑制剂 有缘学习更多+谓ygd3076或关注桃报：奉献教育（店铺） •前馈作用分为前馈激活和前馈抑制 •反馈作用分为反馈激活和反馈抑制 代谢终产物反馈抑制 (feedback inhibition) 反应途径中的酶，使代谢物不致生成过多。 乙酰CoA 丙二酰CoA 乙酰CoA羧化酶 长链脂酰CoA 别构酶的性质 ◼ 别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。 ◼ 因别构酶有协同效应，故其[S]对v的动力学曲线 不符合米氏方程。 ◼ 别构酶经加热或化学试剂处理，可引起别构酶解 离，失去调节活性，称为脱敏作用。 正协同效应：底物或调节物的结合大大增加了酶对后续底物分子的亲和性 负协同效应：底物浓度较小的范围内，酶活力上升很快，随后底物浓度虽 有较大提高，但反应速率升高很小，表现为负协同 V 1负协同 2米氏曲线 V 1 2 3正协同 3 0 [S] 拓展思考： ➢ 结合米氏方程的推导及动力学曲 线的意义，别构调节的正协同和 负协同曲线如何理解？ 有缘学习更多+谓ygd3076或关注桃报：奉献教育（店铺） 谢 谢 聆 听