微生物学教学课件：酶.pptVIP

* 6.抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： 1.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 2.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 * 1） 抑制剂-形成复合体或结合物 a. 不可逆抑制 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。 b. 可逆抑制 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。 * (a) 竞争性抑制-可逆 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 2） 抑制剂-结构相似 * (b) 非竞争性抑制-不可逆 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。 * 酶的应用 国际市场上商品酶制剂已达200多种，使用范围广泛，如： 废水生物处理 酶的固定化 微生物细胞的固定化 淀粉酶用于纺织品退浆 蛋白酶用于皮革工业的脱毛和蚕丝脱胶 脂肪酶用于羊毛洗涤、食品增香等 葡萄糖异构酶制造果糖浆 葡萄糖氧化酶去除罐头中残余的氧等 把从生物体内提取的水溶性酶，通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学方法使之与载体相结合而形成一种仍具有催化活性、不溶于水的酶（固相酶、固化酶或固定化酶） 把微生物细胞直接固定在载体上，实质上是对微生物体内酶的利用，这样可以免去分离提纯的工艺，能够最大限度的提高酶的效率。 * 酶 ——由活细胞合成的，对其特异性底物起高效催化作用的生物催化剂。 * 酶 酶蛋白（单一蛋白质） 酶的组成 全酶 单成分酶 简单酶(单一蛋白质） 结合酶 金属离子 辅酶（有机物）、辅基（小分子化合物） ? 加速生物化学反应的作用 传递电子、原子、化学基团的作用 除传递电子、原子、化学基团的作用；还起激活剂的作用 * 转移氢的辅酶 NAD(辅酶Ⅰ)和NADP (辅酶Ⅱ) FAD和FMN 辅酶Q(CoQ) 转移电子的辅酶 含铁卟啉的细胞色素类（简写Cyt.）和铁氧还蛋白(Fd) 辅酶F420 重要的辅酶（辅基） * 转移基团的辅酶 辅酶A 生物素 四氢叶酸（辅酶F） 辅酶M 磷酸腺苷及其他核苷酸类 辅酶F430 重要的辅酶（辅基） * 酶蛋白由20种氨基酸组成。 故具有蛋白质的结构 一级结构：肽链本身的结构 二级结构：肽链形成的初级结构（氢键） 三级结构：二级结构基础上，肽链进一步弯曲盘绕形成的更复杂的结构（氢键、盐键、巯水键等） 四级结构：亚基形成 酶的结构 * 酪氨酸酶的三维结构 * 酶为什么会具有催化特性 ？ 活性中心：酶蛋白分子中与底物结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区 活性中心有结合基团和催化基团，两个基团构成两个功能部位：结合部位和催化部位 结合部位：与底物起结合作用，特定的底物靠此部位结合到酶分子上 催化部位：催化化学反应，底物的某种化学键在此部位被打断或在此部位上形成新的化学键，从而发生一定的化学变化 酶的活性中心 酶的结构特性决定——活性中心 * 绝大多数酶是蛋白质， 化学组成:简单酶、结合酶； 结构的不同:单体酶、聚合酶 存在位置的不同:胞内酶、胞外酶、表面酶 催化反应性质的不同：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、聚合酶类、异构酶类、连接酶（合成酶）类、裂解酶、激酶等。 酶的分类 * 酶的分类—催化反应性质不同 水解酶催化底物的加速水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反应： (1) 水解酶 hydrolase * 酶的分类 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase * 酶的分类 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 (3) 转移酶 Transferase * 酶的分