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生物化学---酶课件-说课稿.ppt

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第一节 酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的不同形式:;一、 酶的分子组成;各部分在催化反应中的作用;金属离子的作用 稳定酶的构象; 参与催化反应,传递电子; 在酶与底物间起桥梁作用; 中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。;辅助因子分类 (按其与酶蛋白结合的紧密程度);二、酶的活性中心;或称活性部位(active site),指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;第二节 酶促反应的特点与机理 The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点: 在反应前后没有质和量的变化; 只能催化热力学允许的化学反应; 只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。;(一)酶促反应具有极高的效率 ;反应总能量改变 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同,酶的特异性可大致分为以下3种类型:;(三)酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;;;(二)酶促反应的机理;第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响,并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;(一)米-曼氏方程式;;米-曼氏方程式推导基于两个假设: 测定的反应速度为初速度,即反应刚刚开始,产物的生成量极少,逆反应可不予考虑; [S]超过 [E], [S] 的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。 ;(二)Km与Vmax的意义; Vmax 定义:Vm ax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;(三)Km值与Vmax值的测定;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 温度升高??酶促反应速度升高;由于酶的本质是蛋白质,温度升高,可引起酶的变性,从而反应速度降低 。 ;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;有机磷化合物;(二) 可逆性抑制作用;1. 竞争性抑制作用;+;;*举例;磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;特点;3. 反竞争性抑制;特点:;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在特定的条件下,每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶活性的调节(快速调节);一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;(二)变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体,具有协同效应 ;(三) 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;H;生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用; 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征; 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断; 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。;第五节 酶的命名与分类 The Naming and Classification of Enzyme;一些酶的命名举例;酶的分类 氧化还原酶类(oxidoreductases) 转移酶类 (transferases ) 水解酶类 (hydrolases) 裂解酶类 (lyases) 异构酶类( isomerases) 合成酶类 (ligases, synthetases);第六节 酶与医学的关系 The Relation of Enzyme and Medicine ;(一) 酶与疾病的发生 (二) 酶与疾病的诊断 (三) 酶与疾病的治疗;二、酶在医学上的其他应用;2.酶标记测定法 酶可以代替同位素与某些物质相结合,从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。 ;(二)酶作为药物用于临床治疗; 2.抗体酶;

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