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关于胶原的相关知识学习收获 2011年9月 目录 胶原或称胶原蛋白（collagen）是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，约占整个细胞总蛋白的1/3，属于结构蛋白质。 胶原是细胞外最重要的水不溶性纤维蛋白， 是构成细胞外基质的骨架。胶原在细胞外基质中形成半晶体的纤维，给细胞提供抗张力和弹性,并在细胞的迁移和发育中起作用。 1.1 胶原的结构 典型的胶原分子是长且坚韧的三螺旋结构，由3条α链多肽组成，肽链交互缠绕形成了绳索状的超螺旋结构，每种胶原蛋白至少含有一段三螺旋结构区域。即结构特征是三螺旋结构，由三条左手螺旋链相互交叉缠绕成右手螺旋结构。 而三螺旋结构的稳定则是来自于链与链之间的缠绕所形成的螺旋力，来自于分子间的氢键。 1.2 胶原的氨基酸组成 通过对胶原中三条肽链的分析知道：每条肽链约由1000氨基酸残基组成，肽链中具有重复的Gly-X-Y肽段。而其中最为常见的三肽单元是Gly-Pro-Hyp，有助于三股螺旋的稳定。 其中酸性和碱性氨基酸并非均匀分布，而是相对集中的出现在一定区段。极性、非极性氨基酸的分布则与SLS电镜照片中的非周期明暗条纹相对应。 胶原结构图 氢键的形成 胶原的各级结构概述 一级结构是指其 α链特定的氨基酸顺序；而形成胶原特有的、紧密的左手螺旋，构成胶原的二级结构；甘氨酸的存在使得三条左手螺旋链可相互弯绕形成一股紧密的右手复合螺旋，这是胶原的三级结构；四级结构一般是指原胶原分子按着“四分之一错列”方式。 2、 胶原的分类 胶原具有多样性和组织分布的特异性,现已分离出26 种胶原,发现了至少30 种胶原蛋白链的编码基因。 各种胶原按照被发现的先后顺序分别被称为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原??等,是用罗马数字来进行命名的。胶原链通常指的是α链。对于一些胶原,所有的3 条α链都不同(如Ⅵ型胶原) ,还有一些胶原的2 条α链相同,1 条α不同(如Ⅰ型胶原) 。按惯例,分子的不同链被称为α1 、α2 等;如果附属于不同的胶原,则在其后附带罗马数字,如Ⅰ型胶原的α1 链,称为α1( Ⅰ) ,α2 链称为α2 (Ⅰ) 。单一一种链的Ⅱ型胶原被称为[α1(Ⅱ)]3 ,而具有3 条不同链的Ⅵ型胶原被称为α1( Ⅵ)α2 ( Ⅵ)α3 ( Ⅵ) , Ⅰ型胶原的2 条不同的链被称为[α1(Ⅰ)]2α2 ( Ⅰ) 。 ?? 各主要类型胶原在动物体内组织的分布 胶原的形态分类 基于生物体组织结构的研究, 按照胶原形态的不同可将胶原分为6 类。 A 、纤维类胶原 纤维类胶原包括Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原、Ⅴ型胶原、Ⅺ型胶原。这类胶原以4D交错排列的规则形成纤维，它们的空间排列方式是首先形成呈正五角形的微纤维， 在纤维胶原中，约有近50%的脯氨酸被酶作用转变成羟脯氨酸。有代表性的酶是脯氨酰羟化酶。而赖氨酸受赖氨酰氧化酶的作用转变成羟赖氨酸。 不同纤维胶原的共同组合能决定组织的特定性能，如皮肤和肌腱中Ⅲ型胶原和I型胶原相互缠绕，在软骨组织中Ⅺ型胶原和Ⅱ型胶原相互结合，而在鸟类的角膜中存在I型胶原和Ⅱ型胶原的相互聚集，它们的共同组合赋予了这些组织一些特殊的生理机能。 Ⅰ型胶原 存在于皮肤、角膜、肌腱中。由1056个氨基酸残基组成，三条α肽链形成的表示式[α1(Ⅰ)]2α2 ( Ⅰ) 。三股螺旋分子间以一定间距呈纵向对称交错排列形成原纤维长度大约为300nm，直径1.5nm。当变性后，可通过离子交换层析或SDS将其三条链分离。 Ⅱ型胶原 仅发现于胚胎和成年软骨中，其合成被认为是软骨分化的必要条件，也是判断软骨分化的一个标准。它是胚胎脊索、成年髓核、玻璃体等的主要胶原形式。表示式为[α1(Ⅱ)]3，为均一的三聚体。 可利用中性盐进行分离，断层盐析技术。 B、与纤维相关的胶原 与纤维相关的胶原主要存在于生物体基质中，通常有多个作用部位，它们能改进纤维结构。影响纤维之间以及纤维和其它细胞基质成分之间的相互作用。包括Ⅸ型胶原、Ⅻ型胶原等，其中研究得最多的是Ⅸ型胶原。这类胶原的结构示意图如图所示。 Ⅸ型胶原分子由3条不同的α链组成异三聚体结构，它有3个胶原部位（COL1-3）和4个非胶原部位（NC1-4）。胶原分子的NC1到COL2部位沿着Ⅱ型胶原分子横向排列，NC3部位作为铰链支点，剩下的COL3和NC4部位则呈弯曲状伸到纤维表面之处，这些延伸出去的部分就象一座座桥